Navegação por assunto "proteins"

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  • IPEN-DOC 25286

    SANTOS, C.S.F. ; SANTOS, J.J.; LUGAO, A.B. . Modification of gold nanoparticles with human serum albumin. In: BURITI, JOSUE da S. (Ed.); CRUZ, RITA de C.A.L. (Ed.); FOOK, MARCUS V.L. (Ed.) CONGRESSO DA SOCIEDADE LATINO AMERICANA DE BIOMATERIAIS, ORGÃOS ARTIFICIAIS E ENGENHARIA DE TECIDOS, 15.; CONGRESSO LATINO AMERICANO DE ÓRGÃOS ARTIFICIAIS E BIOMATERIAIS, 10., 22 a 25 de agosto, 2018, João Pessoa, PB. Resumo... Belo Horizonte, MG: Sociedade Latino Americana de Biomateriais, Engenharia de Tecidos e Órgãos Artificiais, 2018. p. 309-309.

    Abstract: Gold nanoparticles (AuNps) have been widely employed due to unique optical and electronic properties, and their excellent stability and low toxicity makes AuNps very interesting tool for be modified with biomolecules and applied on medicine. Albumin is one of the most important proteins present in blood, with the main function of transporting ions into the bloodstream. The AuNps preparation stabilized with human serum albumin (HSA), besides confer a great stability, makes a material with low body rejection, allowing transporting it into the cells. With this goal, this work aimed to finality to synthesize and characterize stabilized AuNps-HAS and subsequently be applied in the transport of radiopharmaceuticals. AuNps were synthesized by the Turkevich / Frens method, where 20 mg of tetrachlorouric acid, dissolved in 100 ml of water, are heated, and after boiling, 3 ml of sodium citrate (1% m:m) ). This method generates AuNps with 13 nm diameter, characterized by MET and UV-Vis spectroscopy analyzes show a presence of AuNps spectrum with absorption peak from 520nm due to the localized surface Plasmon resonances (LSPR). The citrate reduces gold and stabilizes the nanoparticles formed, and can be replaced by mercaptans such as 3-mercaptopropionic acid, a stabilizing agent capable of forming a self-assembled monolayer (SAM) that makes it possible to conjugate biomolecules on the surface of AuNps. This modification occurs after its synthesis and this occurs through the EDC / NHS coupling reagents, which activates the groups present in the reaction and increases the binding rate of the mercapto-acid carboxylic groups to the amine groups present in the albumin. In this way, a solution of HSA (at a final concentration of 0.25 mg / mL) and an EDC / NHS solution in a concentration of 1μM is added to the AuNps suspension. Confirmation of this modification occurs by the displacement of the LSPR band at lower energies (from 524 to 528 nm) and by means of dynamic light scattering measurements, increasing from 30 nm to 40 nm.

    Palavras-Chave: nanoparticles; gold; blood serum; albumins; proteins; citrates

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  • IPEN-DOC 28937

    DE LEO, THAIS C.; SANTOS, SOFIA N. dos ; BERNARDES, EMERSON S. ; CUMMINGS, RICHARD D.; STOWELL, SEAN R.; DIAS-BARUFFI, MARCELO. Molecular imaging for in vivo tracking and detection of galectin binding partners. In: STOWELL, SEAN R. (Ed.); ARTHUR, CONNIE M. (Ed.); CUMMINGS, RICHARD D. (Ed.). Galectins: Methods and Protocols. New York, NY, USA: Humana, 2022. p. 339-352, (Methods in Molecular Biology, 2442). DOI: 10.1007/978-1-0716-2055-7_18

    Abstract: Molecular imaging (MI) is a non-invasive growing technology that allows the investigation of cellular and molecular processes in basic and clinical research and medicine. Luminescent proteins and radionuclides can be associated to target molecules providing high-definition and real-time image of whole body in few minutes or hours. Several MI studies have enabled the determination of molecular partners, in vivo tracking, and fate of compounds in different disorders. Considering that galectins are multifaceted proteins with great impact in many biological events, here we describe methods and strategies to generate labeled galectins for in vivo non-invasive imaging studies.

    Palavras-Chave: bioluminescence; labelling; proteins; nmr imaging

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  • IPEN-DOC 27113

    MUNAWAR, AISHA; AKREM, AHMED; HUSSAIN, ASHIQ; SPENCER, PATRICK ; BETZEL, CHRISTIAN. Molecular model of cytotoxin-1 from Naja mossambica mossambica venom in complex with chymotrypsin. Theoretical Biology Forum, v. 108, n. 1-2, p. 89-99, 2015. DOI: 10.1400/240197

    Abstract: Snake venom is a myriad of biologically active proteins and peptides. Three finger toxins are highly conserved in their molecular structure, but interestingly possess diverse biological functions. During the course of evolution the introduction of subtle mutations in loop regions and slight variations in the three dimensional structure, has resulted in their functional versatility. Cytotoxin-1 (UniProt ID: P01467), isolated from Naja mossambica mossambica, showed the potential to inhibit chymotrypsin and the chymotryptic activity of the 20S proteasome. In the present work we describe a molecular model of cytotoxin- 1 in complex with chymotrypsin, prepared by the online server ClusPro. Analysis of the molecular model shows that Cytotoxin-1 (P01467) binds to chymotrypsin through its loop I located near the N-terminus. The concave side of loop I of the toxin fits well in the substrate binding pocket of the protease. We propose Phe10 as the dedicated P1 site of the ligand. Being a potent inhibitor of the 20S proteasome, cytotoxin-1 (P01467) can serve as a potential antitumor agent. Already snake venom cytotoxins have been investigated for their ability as an anticancer agent. The molecular model of cytotoxin-1 in complex with chymotrypsin provides important information towards understanding the complex formation.

    Palavras-Chave: snakes; venoms; toxins; chymotrypsin; proteins; peptides; tumor cells; antineoplastic drugs; antimitotic drugs

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  • IEA-INF-61

    PERSANO, S.C.M.; SILVA, C.P.G. . Montagem de um recinto blindado para producao de proteinas marcadas com iodo-131. 1978. 9 p.

    Palavras-Chave: iodine 131; labelling; proteins; shields

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  • IPEN-DOC 10386

    SILVA, LEONARDO M. da . Moojenina - Um inibidor proteico da trombina isolado do veneno da serpente Bothrops moojeni. 2005. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares, IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 57 p. Orientador: Nanci do Nascimento.

    Palavras-Chave: venoms; proteins; thrombin; enzyme inhibitors; chromatography

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  • IPEN-DOC 27540

    MEIRELES, LUCIANA R.; SILVA, ANGELICA M.F. da; CARVALHO, CAMILA A.; KESPER, NORIVAL; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.; SOARES, CAMILA P.; ARAUJO, DANIELLE B.; DURIGON, EDISON L.; OLIVEIRA, DANIELLE B.L.; MORGANTI, LIGIA ; CHURA-CHAMBI, ROSA M. ; ANDRADE JUNIOR, HEITOR F. de. Natural versus recombinant viral antigens in SARS-CoV-2 serology: challenges in optimizing laboratory diagnosis of COVID-19. Clinics, v. 75, p. 1-7, 2020. DOI: 10.6061/clinics/2020/e2290

    Abstract: OBJECTIVES: COVID-19 is a public health emergency of international concern whose detection in recovered asymptomatic patients is dependent on accurate diagnosis as it enables the estimation of the susceptibility of the population to the infection. This demand has resulted in the development of several commercial assays employing recombinant proteins, but the results of these assays are not reliable as they do not involve comparison with natural viral antigens. We independently used the SARS-CoV-2 whole viral antigen (WVA) and recombinant nucleocapsid protein (rNP) to develop in-house ELISAs for IgG detection; the results of these ELISAs were then compared to obtain reliable results. METHODS: WVA and rNP ELISAs were performed on COVID-19 negative sera from patients before the pandemic in Brazil, and on RT-qPCR-positive or SARS-CoV-2-IgG against rNP and IgG against WVA–positive samples from recently infected patients in Sao Paulo, Brazil. RESULTS: Both ELISAs detected a large fraction of infected patients but exhibited certain drawbacks. Higher signals and lower numbers of false-negatives were observed in rNP ELISA; however, a higher fraction of falsepositives was observed in control groups. A high number of false-negatives was observed with WVA ELISA. Correlating the results of rNP and WVA ELISAs resulted in improved performance for COVID-19 diagnosis. CONCLUSION: The choice of antigen is an important aspect in optimizing the laboratory diagnosis of COVID-19. The use of rNP ELISA for the detection of anti-SARS-CoV-2 IgG antibodies seems promising, but comparison of the results with those of WVA ELISA is crucial for accurate test development prior to commercialization. IgG serology using several assays, and with the spectral patterns of SARS-CoV-2, resulted in confusing information that must be clarified before the establishment of diagnostic serology criteria.

    Palavras-Chave: viruses; coronaviruses; blood serum; enzyme immunoassay; diagnostic techniques; proteins; epidemiology; antigens; diagnosis

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  • IPEN-DOC 29707

    ANJOS, CAROLINA dos; LEANSE, LEON G.; RIBEIRO, MARTHA S. ; SELLERA, FÁBIO P.; DROPA, MILENA; ARANA-CHAVEZ, VICTOR E.; LINCOPAN, NILTON; BAPTISTA, MAURÍCIO S.; POGLIANI, FABIO C.; DAI, TIANHONG; SABINO, CAETANO P.. New insights into the bacterial targets of antimicrobial blue light. Microbiology Spectrum, v. 11, n. 2, p. 1-13, 2023. DOI: 10.1128/spectrum.02833-22

    Abstract: Antimicrobial blue light (aBL) offers efficacy and safety in treating infections. However, the bacterial targets for aBL are still poorly understood and may be dependent on bacterial species. Here, we investigated the biological targets of bacterial killing by aBL (l = 410 nm) on three pathogens: Staphylococcus aureus, Escherichia coli, and Pseudomonas aeruginosa. Initially, we evaluated the killing kinetics of bacteria exposed to aBL and used this information to calculate the lethal doses (LD) responsible for killing 90 and 99.9% of bacteria. We also quantified endogenous porphyrins and assessed their spatial distribution. We then quantified and suppressed reactive oxygen species (ROS) production in bacteria to investigate their role in bacterial killing by aBL. We also assessed aBL-induced DNA damage, protein carbonylation, lipid peroxidation, and membrane permeability in bacteria. Our data showed that P. aeruginosa was more susceptible to aBL (LD99.9 = 54.7 J/cm2) relative to S. aureus (LD99.9 = 158.9 J/cm2) and E. coli (LD99.9 = 195 J/cm2). P. aeruginosa exhibited the highest concentration of endogenous porphyrins and level of ROS production relative to the other species. However, unlike other species, DNA degradation was not observed in P. aeruginosa. Sublethal doses of blue light (,LD90) could damage the cell membrane in Gram-negative species but not in S. aureus. In all bacteria, oxidative damage to bacterial DNA (except P. aeruginosa), proteins, and lipids occurred after high aBL exposures (.LD99.9). We conclude that the primary targets of aBL depend on the species, which are probably driven by variable antioxidant and DNA-repair mechanisms.

    Palavras-Chave: bacteria; germicides; chromosphere; lipids; oxidation; permeability; carbonylation; proteins; oxygen

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  • IPEN-DOC 07292

    SANTOS, JOSEFINA da S. . Obtencao de grupamento prostetico radioiodado para marcacao de proteinas por via indireta. 2001. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 95 p. Orientador: Elaine Bortoleti de Araujo.

    Palavras-Chave: proteins; labelling; iodine 131; radiopharmaceuticals; biological localization

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  • IPEN-DOC 07224

    SANTOS, J.S.; COLTURATO, M.T. ; ARAUJO, E.B. . Obtencao de um grupamento prostetico para marcacao de proteinas com radioiodo. In: CONGRESSO GERAL DE ENERGIA NUCLEAR, 8.; ENCONTRO NACIONAL DE APLICACOES NUCLEARES, 5., 5-20 out, 2000, Rio de Janeiro, RJ. Anais... Rio de Janeiro: ABEN, 2000, 2000.

    Palavras-Chave: proteins; labelling; iodine 131; brominated aromatic hydrocarbons; iodination; chemical preparation; chemical reaction yield

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  • IPEN-DOC 01153

    HAMPE, O.G.; GONCALVES, J.M.. Optical rotatory dispersion of crotamine: effect of denaturants. In: INT. SYMPOSIUM ON MACROMOLECULES, July 26-31, 1974, Rio de Janeiro, RJ, Brazil. 1974.

    Palavras-Chave: optical dispersion; proteins; toxins; venoms

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  • IPEN-DOC 09740

    ARAUJO, E.B. ; SANTOS, J.S. ; COLTURATO, M.T. ; MURAMOTO, E. ; SILVA, C.P.G. . Optimization of a convenient route to produce N-succinimidyl 4-radiodobenzoate for radioiodination of proteins. Applied Radiation and Isotopes, v. 58, n. 6, p. 667-673, 2003.

    Palavras-Chave: radiopharmaceuticals; chemical preparation; iodine 131; proteins; peptides; iodination; labelling; benzoic acid; brominated aromatic hydrocarbons; biological localization; in vivo

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  • IPEN-DOC 16151

    FARIAS, PATRICIA M.A.; SANTIAGO, BRUNNO H.; CHAVES, CLAUDILENE R.; TENORIO, DENISE P.L.A.; SANTOS, BEATE S.; FONTES, ADRIANA; SACILOTTI, MARCO A.; PILLIS, MARINA F. ; SILVA, LUYDSON R.V.; DUTRA, ROSA F.. Opto-electronic devices: potential tools for the development of novel nanobiosensing devices. In: IBERO-AMERICAN CONGRESS ON SENSORS, 7th, November 9-11, 2010, Liboa, Portugal. Proceedings... 2010.

    Palavras-Chave: quantum dots; titanium oxides; thin films; immunoglobulins; proteins; monoclonal antibodies; electronic equipment; optics; nanostructures; sensors; sensitivity; transmission electron microscopy

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  • IPEN-DOC 14808

    BALDUINO, K.N.; CHURA-CHAMBI, R.M.; MORGANTI, L. . Otimizacao da expressao periplasmica de endostatina recombinante em Escherichia coli. In: REUNIAO ANUAL DA FEDERACAO DE SOCIEDADE DE BIOLOGIA EXPERIMENTAL, 22., 22-25 de agosto, 2007, Aguas de Lindoia, SP. Resumos... 2007.

    Palavras-Chave: escherichia coli; endothelium; proteins; blood vessels; inhibition

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  • IPEN-DOC 00481

    OKADA, HELENA . Padronizacao da tecnica de medida do cortisol no plasma humano por competicao a proteina fixadora (transcortina). 1975. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Biociencias, Universidade de Sao Paulo - IB/USP, Sao Paulo. 65 p. Orientador: Bernardo Leo Wajchenberg.

    Palavras-Chave: cytology; plasma cells; hormones; corticosteroids; hormones; proteins

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  • IPEN-DOC 11694

    GALLACCI, MARCIA; OLIVEIRA, MARISTELA; PAI SILVA, MAELI D.; CAVALCANTE, WALTER L.G.; SPENCER, PATRICK J. . Paralyzing and myotoxic effects of a recombinat bothoropstoxin-I (BthTX-I) on mouse neuromuscular preparations. Experimental and Toxicologic Pathology, v. 57, n. 3, p. p. 239-246, 2006. DOI: 10.1016/j.etp.2005.09.004

    Palavras-Chave: snakes; venoms; toxins; proteins; lipases; phosphorus; muscles; edema; heparin; mice; nervous system diseases

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  • IPEN-DOC 29050

    CHARLIE-SILVA, IVES; FEITOSA, NATALIA M.; PONTES, LETICIA G.; FERNANDES, BIANCA H.; NOBREGA, RAFAEL H.; GOMES, JULIANA M.M.; PRATA, MARIANA N.L.; FERRARIS, FAUSTO K.; MELO, DANIELA C.; CONDE, GABRIEL; RODRIGUES, LETICIA F.; ARACATI, MAYUMI F.; CORREA-JUNIOR, JOSE D.; MANRIQUE, WILSON G.; SUPERIO, JOSHUA; GARCEZ, AGUINALDO S.; CONCEICAO, KATIA; YOSHIMURA, TANIA M. ; NUNEZ, SILVIA C.; ETO, SILAS F.; FERNANDES, DAYANNE C.; FREITAS, ANDERSON Z. ; RIBEIRO, MARTHA S. ; NEDOLUZHKO, ARTEM; LOPES-FERREIRA, MONICA; BORRA, RICARDO C.; BARCELLOS, LEONARDO J.G.; PEREZ, ANDREA C.; MALAFAIA, GUILHEME; CUNHA, THIAGO M.; BELO, MARCO A.A.; GALINDO-VILLEGAS, JORGE. Plasma proteome responses in zebrafish following λ-carrageenan-Induced inflammation are mediated by PMN leukocytes and correlate highly with their human counterparts. Frontiers in Immunology, v. 13, p. 1-21, 2022. DOI: 10.3389/fimmu.2022.1019201

    Abstract: Regulation of inflammation is a critical process for maintaining physiological homeostasis. The λ-carrageenan (λ-CGN) is a mucopolysaccharide extracted from the cell wall of red algae (Chondrus crispus) capable of inducing acute intestinal inflammation, which is translated into the production of acute phase reactants secreted into the blood circulation. However, the associated mechanisms in vertebrates are not well understood. Here, we investigated the crucial factors behind the inflammatory milieu of λ-CGN-mediated inflammation administered at 0, 1.75, and 3.5% (v/w) by i.p. injection into the peritoneal cavity of adult zebrafish (ZF) (Danio rerio). We found that polymorphonuclear leukocytes (neutrophils) and lymphocytes infiltrating the ZF peritoneal cavity had short-term persistence. Nevertheless, they generate a strong pattern of inflammation that affects systemically and is enough to produce edema in the cavity. Consistent with these findings, cell infiltration, which causes notable tissue changes, resulted in the overexpression of several acute inflammatory markers at the protein level. Using reversed-phase high-performance liquid chromatography followed by a hybrid linear ion-trap mass spectrometry shotgun proteomic approach, we identified 2938 plasma proteins among the animals injected with PBS and 3.5% λ-CGN. First, the bioinformatic analysis revealed the composition of the plasma proteome. Interestingly, 72 commonly expressed proteins were recorded among the treated and control groups, but, surprisingly, 2830 novel proteins were differentially expressed exclusively in the λ-CGN-induced group. Furthermore, from the commonly expressed proteins, compared to the control group 62 proteins got a significant (p < 0.05) upregulation in the λ-CGN-treated group, while the remaining ten proteins were downregulated. Next, we obtained the major protein-protein interaction networks between hub protein clusters in the blood plasma of the λ-CGN induced group. Moreover, to understand the molecular underpinnings of these effects based on the unveiled protein sets, we performed a bioinformatic structural similarity analysis and generated overlapping 3D reconstructions between ZF and humans during acute inflammation. Biological pathway analysis pointed to the activation and abundance of diverse classical immune and acute phase reactants, several catalytic enzymes, and varied proteins supporting the immune response. Together, this information can be used for testing and finding novel pharmacological targets to treat human intestinal inflammatory diseases.

    Palavras-Chave: glycoproteins; immunity; fishes; proteins

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  • IPEN-DOC 11490

    UEDA, ERIC; SOARES, CARLOS ; WALKER, AMEAE; BARTOLINI, PAOLO . Point mutation of serine 179 in the human prolactin (PRL) affects recombinant protein expression, folding and secretion, abolishes PRL nickel (II)-binding and increases heparin binding capacities. Microbial Cell Factories, v. 5, Suppl. 1, p. 50-54, 2006.

    Palavras-Chave: gene mutations; serine; lth; proteins; recombinant dna; escherichia coli; proteolysis; heparin; immunoassay

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  • IPEN-DOC 23545

    DEL MASTRO, NELIDA L. . Potential use of irradiation on edible insects. Academia Journal of Agricultural Research, v. 4, n. 6, 2016. DOI: 10.15413/ajar.2016.0600

    Abstract: Edible insects attracted a great deal of Western interest in recent years due to their nutritional and environmental advantages, such as low levels of greenhouse gases emission. Insects have high food-to-biomass conversion efficiency, quick growth rate, enormous variety and worldwide distribution, although, until now, there is a limited amount of data on the perception and consumption of insects. By means of irradiation, different kinds of food products are exposed to certain types of radiation (electron beams, gamma and or x-rays) mainly to kill germs without harming the substance under disinfection or making it radioactive. The aim of the present article is to review important aspects of this innovative type of food highlighting that, although insects are unlikely to be consumed raw, edible insects may benefit from the use of irradiation as a measure for food safety.

    Palavras-Chave: ionizing radiations; radiations; food; food processing; insects; sterilization; proteins; safety analysis

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  • IPEN-DOC 11858

    OLIVEIRA, JOAO E.; DAMIANI, RENATA; BARTOLINI, PAOLO ; RIBELA, MARIA T.C.P. . Practical reversed-phase high-performance liquid chromatography method for laboratory-scale purification of recombinant human thyrotropin. Journal of Chromatography, A, v. 1164, p. p. 206-211, 2007.

    Palavras-Chave: high-performance liquid chromatography; trh; proteins; purification; recombinant dna; in vivo; bioassay

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  • IPEN-DOC 11006

    SOARES, C.R.J. ; HELLER, S.R.; OLIVEIRA, J.E. ; SOUSA, J.M. ; BARTOLINI, P. . Practical two-step purification of recombinant human prolactin and two analogous expressed by chinese hamster ovary (CHO) cells. In: INTERNATIONAL CONGRESS OF PHARMACEUTICAL SCIENCES, Sept. 25-28, 2005, Ribeirao Preto, SP. Abstracts... 2005. p. 132.

    Palavras-Chave: lth; promoters; proteins; purification; cho cells; chromatography; high-performance liquid chromatography

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

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