Navegação por assunto "proteins"

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  • IPEN-DOC 26413

    COELHO, GUILHERME R.; PREZOTTO NETO, PEDRO ; BARBOSA, FERNANDA C.; SANTOS, RAFAEL S. dos; BRIGATTE, PATRICIA; SPENCER, PATRICK J. ; SAMPAIO, SANDRA C.; D’AMELIO, FERNANDA; PIMENTA, DANIEL C.; SCIANI, JULIANA M.. Biochemical and biological characterization of the Hypanus americanus mucus: a perspective on stingray immunity and toxins. Fish and Shellfish Immunology, v. 93, p. 832-840, 2019. DOI: 10.1016/j.fsi.2019.08.049

    Abstract: Stingrays skin secretions are largely studied due to the human envenoming medical relevance of the sting puncture that evolves to inflammatory events, including necrosis. Such toxic effects can be correlated to the biochemical composition of the sting mucus, according to the literature. Fish skin plays important biological roles, such as the control of the osmotic pressure gradient, protection against mechanical forces and microorganism infections. The mucus, on the other hand, is a rich and complex fluid, acting on swimming, nutrition and the innate immune system. The elasmobranch's epidermis is a tissue composed mainly by mucus secretory cells, and marine stingrays have already been described to present secretory glands spread throughout the body. Little is known about the biochemical composition of the stingray mucus, but recent studies have corroborated the importance of mucus in the envenomation process. Aiming to assess the mucus composition, a new noninvasive mucus collection method was developed that focused on peptides and proteins, and biological assays were performed to analyze the toxic and immune activities of the Hypanus americanus mucus. Pathophysiological characterization showed the presence of peptidases on the mucus, as well as the induction of edema and leukocyte recruitment in mice. The fractionated mucus improved phagocytosis on macrophages and showed antimicrobial activity against T. rubrumç. neoformans and C. albicans in vitro. The proteomic analyses showed the presence of immune-related proteins like actin, histones, hemoglobin, and ribosomal proteins. This protein pattern is similar to those reported for other fish mucus and stingray venoms. This is the first report depicting the Hypanus stingray mucus composition, highlighting its biochemical composition and importance for the stingray immune system and the possible role on the envenomation process.

    Palavras-Chave: fishes; skin; secretion; animal tissues; hazardous materials; venoms; proteins; biochemistry; antimicrobial agents; biological materials; immune reactions; immunity

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  • IPEN-DOC 28624

    PIMENTA, DANIEL C.; SPENCER, PATRICK J. . Bradykinin-potentiating and related peptides from reptile venoms. In: MACKESSY, STEPHEN P. (Ed.). Handbook of Venoms and Toxins of Reptiles. 2 ed.. Boca Raton, FL, USA: CRC Press, 2021. cap. 16. DOI: 10.1201/9780429054204

    Abstract: Evolution has provided venomous snakes with a vast arsenal of molecules able to interfere in several physiological processes. The ultimate role of these toxins, which are proteins or peptides, is to subdue the prey, although digestive functions should also be considered. Among these toxins, some are vasoactive peptides, which induce a drastic drop in blood pressure. This effect is attributed mostly to bradykinin-potentiating peptides, although other venom peptides have been shown to interfere with blood pressure. Bradykinin-potentiating peptides are modular in nature, with highly conserved motifs, and present high proline content, a pyroglutamate at the N-terminal and an IPP motif at the C-terminal. These peptides are potent and highly selective inhibitors of angiotensin-converting enzyme, a crucial molecule for blood pressure regulation, and display K i s as low as 8 nM. Besides the enzyme inhibition, some of these peptides might cross the cell membrane, interfering in the production of nitric oxide, another modulator of blood vessel tonus. Evolution frequently results in physiological redundancies. Such a fact is reflected by the occurrence of another class of blood pressure–modulating toxins. C-type natriuretic peptides can be considered as such. Apparently, these toxins increase guanylate cyclase levels, inducing vasorelaxation. These peptides are being considered as drug leads for congestive heart failure. While C-type natriuretic peptides are still under investigation as potential drugs, bradykinin-potentiating peptide–derived drugs are the boldest example of the use of a deleterious “toxin” as a building block for a cheap drug that benefits a huge number of human beings.

    Palavras-Chave: bradykinin; peptides; proteins; snakes; toxins; venoms

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  • IPEN-DOC 26641

    AIRES, RAQUEL da S. . Caracterização bioquímica preliminar de toxinas do muco de raia de água doce Paratrygon aiereba / Preliminary biochemical characterization of toxins from the mucus of the freshwater stingray Paratrygon aiereba . 2018. Tese (Doutorado em Tecnologia Nuclear) - Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 67 p. Orientador: Delvonei Alves de Andrade. DOI: 10.11606/T.85.2020.tde-05022020-100006

    Abstract: As raias de água doce são peixes peçonhentos que vivem no fundo dos rios, podendo esconder-se em covas rasas que são escavadas em locais arenosos ou lodosos. Estes animais não são agressivos, porém devido a estes hábitos, é grande a possibilidade de acidentes, ocorrendo quando os humanos casualmente pisam na parte dorsal destes animais, os quais utilizam a cauda para se defenderem e desferem ferroadas resultando na penetração do aguilhão no corpo da vítima. Esses acidentes ocorrem principalmente no período de estiagem na região norte do país quando os rios estão mais rasos. São descritos vários casos de acidentes por raias na literatura e os ferimentos provocados pelos ferrões destes animais são dolorosos, de difícil cicatrização, causando necroses extensas e, por vezes, fenômenos sistêmicos. Essas manifestações clínicas estão desencadeadas pela ação das proteínas bioativas presentes na peçonha e no muco. Dentre os três gêneros de raias fluviais, a Paratrygon, mesmo apresentando ampla distribuição geográfica e abundância no rio Tocantins, não tem registro de estudos bioquímicos do material secretado do ferrão do dorso do animal. O presente trabalho tem por objetivo fazer uma caracterização bioquímica de forma preliminar do muco da raia Paratrygon aiereba. Ao comparar as amostras de muco epidérmico e da peçonha da P. aiereba verificaram-se perfis proteicos muito parecidos. Através de eletroforese em gel SDS-PAGE 12% foram identificados no muco, vários componentes com massa molecular variando de 8 a 100 KDa. Através da zimografia, foram visualizadas pelo menos três proteínas com atividades gelatinolítica, e pela primeira vez, atividade caseinolítica foi observada no muco. Os dados mostram atividade importante sobre os fosfolipídios. Um peptídeo com 4.907,8 Da, elevada condutividade e discreta atividade antimicrobiana para a bactéria Gram negativa Micrococus luteus foi isolada com características similares a um peptídeo - β-defensina.Os resultados deste trabalho apontam o potencial tóxico do muco epidérmico de P. aiereba podendo agravar as lesões provocadas pela peçonha do animal.

    Palavras-Chave: aquatic organisms; secretion; toxins; venoms; proteins; bacteria; fresh water; biochemistry; bioassay; biological effects; phospholipids; peptide; enzymes; antimicrobial agentes; electrophoresis; chromatography; ion exchange chromatography

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  • IPEN-DOC 26592

    SANTOS, CAROLINA M. dos ; AFFONSO, REGINA . Caracterização do sítio catalítico da enzima conversora de angiotensina-I região N-domínio. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIACAO CIENTIFICA E TECNOLOGICA; SEMINARIO ANUAL PIBIC, 25.; SEMINARIO ANUAL PROBIC, 16.; SEMINARIO ANUAL PIBITI, 9, 6-7 de novembro, 2019, São Paulo, SP. Resumo expandido... São Paulo: IPEN-CNEN/SP, 2019. p. 100-101.

    Palavras-Chave: angiotensin; enzymes; catalysts; proteins

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  • IPEN-DOC 21991

    MESSIAS, MARCELA Di G. ; NASCIMENTO, NANCI do . Caracterização dos componentes do veneno de Crotalus durissus terrificus. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 20.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 11.; PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO DESENVOLVIMENTO TECNOLÓGICO E INOVAÇÃO, 4., 22-23 de outubro, 2014, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2014. p. 129-129.

    Palavras-Chave: venoms; snakes; brazil; chromatography; chemical analysis; proteins; peptides

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  • IPEN-DOC 21885

    PEROSSI, GABRIELA G. ; LUGAO, ADEMAR B. . Caracterização físico-química de nanopartículas de proteina. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 19.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 10.; PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO DESENVOLVIMENTO TECNOLÓGICO E INOVAÇÃO, 3., 23-24 de outubro, 2013, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2013.

    Palavras-Chave: physical properties; chemical properties; nanoparticles; proteins; papain; albumins; fluorescence; molecular structure

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  • IPEN-DOC 27026

    PEREIRA, T.M. ; DIEM, M.; BIRD, B.; MILJKOVIC, M.; ANA, P.A.; BACHMANN, L.; ZEZELL, D.M. . Caracterização por espectroscopia no infravermelho de colóides tireoidianos sadios e hiperplásicos. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA BIOMÉDICA, 24., 13-17 de outubro, 2014, Uberlândia, MG. Anais... Bauru, SP: Canal 6, 2014. p. 1115-1118.

    Abstract: O presente trabalho mostra a caracterização da Tiroglobulina contidos nos colóides tireoidianos por espectroscopia no infravermelho. A produção da tiroglobulina é alterada em pacientes com Bócio Nodular. Assim, as informações bioquímicas desta glicoiodoproteina podem ser utilizada como indicador desta disfunção. Os resultados utilizando espectroscopia no infravermelho revela diferenças bioquímicas nas conformação da proteína, hormônios e carboidratos.

    Palavras-Chave: endocrine glands; thyroid; proteins; infrared spectrometers; diagnosis

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  • IPEN-DOC 23213

    UEHARA, VANESSA B. ; MASTRO, NELIDA L. del . Characteristics of biodegradable films based on cassava starch and soy isolate protein treated by electron beam radiation. Academia Journal of Agricultural Research, v. 5, n. 4, p. 68-74, 2017. DOI: 10.15413/ajar.2017.0115

    Abstract: Polymers from renewable sources can fulfill in some aspects the needs of consumers without damaging the environment, health and economy. Soy protein concentrate and cassava starch may be considered an alternative to petrochemical polymers. Ionizing radiation processing with gamma rays or electron beam is currently used for the modification of polymers and macromolecules. The widely known ability of proteins and polysaccharides to form films as a starting point for the development of new materials aimed at edible packaging for the food industry was employed. Films based on cassava starch and isolated soy proteins were prepared in two different formulations and electron beam irradiated with 0, 20 and 40 kGy. The tensile strength decreased upon irradiation and yellow color intensified. Regarding thermal properties, no significant differences were observed between irradiated and non-irradiated samples. However, regarding properties such as water vapor permeability and water absorption, the films became less permeable at higher radiation doses. Films with good resistance to water vapor and low water absorption would be considered suitable for food packaging. Radiation seems a convenient tool for the modification of this kind of biopolymeric blends and opens a huge array of possibilities of application.

    Palavras-Chave: electron beams; cassava; starch; irradiation; proteins; soybeans; polymers; ionizing radiations

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  • IPEN-DOC 19732

    PEREIRA, L.M.; SILVA, S.F. ; SARAIVA, K.W.; ELIAS, C.C.; ALVES, M.M.; PEREIRA, V.S.; AFFONSO, R. . Characterization of recombinant full-length human protein RPL-10. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 40., 19-22 de maio, 2012, Foz do Iguacu, PR. Resumos... 2012.

    Palavras-Chave: proteins; ribosomes; tumor cells; inhibition; inclusions; dichroism; fluorescence

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  • IPEN-DOC 14547

    PEREIRA, LARISSA M. . Clonagem, expressao, purificacao e caracterizacao estrutural da proteina ribossomal L10 humana recombinante / Cloning, periplasmic expression, purification and structural characterization of human ribosomal protein L10 recombinant . 2009. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, Sao Paulo. 89 p. Orientador: Regina Affonso. DOI: 10.11606/D.85.2009.tde-22092011-101810

    Abstract: A proteína ribossomal L10 (RP L10) é uma forte candidata a ser incluída na classe de proteínas supressoras de tumor. Também denominada QM, a proteína em questão é conhecida por participar da ligação das subunidades ribossomais 60S e 40S e da tradução de mRNAs. Possui massa molecular entre 24 a 26 kDa e ponto isoelétrico (pI) 10,5. A seqüência da proteína QM é bastante conservada em mamíferos, plantas, invertebrados, insetos e leveduras indicando que esta possui funções críticas na célula. Com função supressora de tumor, a proteína RP L10 foi estudada em linhagens de tumor de Wilm (WT-1) e em células tumorais de estômago, nas quais se observou uma diminuição na quantidade de seu mRNA. Mais recentemente a RP L10 foi encontrada em baixas quantidades nos estágios iniciais de adenoma de próstata e com uma mutação em câncer de ovário, indicando uma participação no desenvolvimento destas doenças. Como proteína, já foi descrito que esta interage com as proteínas c-Jun e c-Yes, inibindo a ação ativadora de fatores de crescimento e divisão celular. Este trabalho tem um papel importante no estabelecimento da expressão desta proteína solúvel, para estudos posteriores que tenham como objetivo avaliar a ação de regiões específicas que atuam na ligação das subunidades ribossomais 60S e 40S e tradução, bem como nas regiões que se ligam a proto-oncogenes. O cDNA para proteína QM foi amplificado por PCR e clonado no vetor de expressão periplásmica p3SN8. A proteína QM foi expressa em E.coli BL21 (DE3) no citoplasma e periplasma bacteriano e na melhor condição, a expressão de QM de bactérias transformadas pelo plasmídeo recombinante p1813_QM em 25°C ou 30°C, a proteína foi obtida solúvel e com quantidad es muito pequenas de contaminantes. Os ensaios de estrutura secundária demonstraram que a proteína QM tem predominância de a-hélice, mas quando do seu desenovelmento, essa condição muda e a proteína passa a ter característica de folhas β.

    Palavras-Chave: ribosomal rna; proteins; cloning; carcinomas; cell cultures; gene therapy; molecular biology

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  • IPEN-DOC 20168

    SILVA, FLAVIO S. . Clonagem, expressão, purificação e caracterização estrutural da região AP-1 da oncoproteína Jun / Cloning, expression, purification and structural evaluation of the region AP-1 oncoprotein Jun . 2014. Dissertação (Mestrado em Tecnologia Nuclear) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 54 p. Orientador: Regina Affonso. DOI: 10.11606/D.85.2014.tde-18092014-091537

    Abstract: A proteína jun é um dos principais integrantes do complexo AP-1 e está envolvido nos processos inflamatórios, diferenciação, apoptose e migração celular. Esta proteína pode formar homodímeros e heterodímeros por meio da dimerização que ocorre pelo sítio de sequências de leucinas. Existem evidências de que a proteína jun pode ser inibida pela proteína RPL10 mediante a ligação destas proteínas, no mesmo sítio de sequências de leucinas no núcleo celular, parando a progressão de tumores. O objetivo deste trabalho foi expressar, isolar e caracterizar a região de ligação das sequências de leucinas (região AP-1), para estudos posteriores de ligação com a proteína RPL10. O cDNA para proteína jun foi amplificado por PCR e clonado nos vetores de expressão pET 26b(+), pET 28a-c(+) e p1813 e expressa em E.coli BL21 (DE3). A proteína expressa em vetor pET28_AP1 foi eficientemente purificada pela técnica de cromatografia de afinidade a íons metálicos, por possuir uma sequência (poli)histidina que facilitou a purificação, apresentando um excelente grau de pureza. A identidade da proteína foi confirmada através de análise feita por western blotting e dot blotting e também por analise por espectrometria de massas.

    Palavras-Chave: proteins; apoptosis; cloning; purification; ribosomes; tumor cells; neoplasms; mass spectroscopy

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  • IPEN-DOC 14737

    YONAMINE, C.M.; PRIETO da SILVA, A.R.B.; MAGALHAES, G.S.; RADIS BAPTISTA, G.; MORGANTI, L. ; AMBIEL, F.C.; CHURA-CHAMBI, R.M.; YAMANE, T.; CAMILLO, M.A.P. . Cloning of serine protease cDNAs from Crotalus durissus terrificus venom gland and expression of a functional gyroxin homologue in COS-7 cells. Toxicon, v. 54, n. 2, p. 110-120, 2009.

    Palavras-Chave: snakes; venoms; toxins; serine proteinases; cloning; dna; mammals; animal cells; proteins

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  • IPEN-DOC 18649

    SILVA, S.F. ; PEREIRA, L.M.; SARAIVA, K.W.; CHARRO, S.G.; AFFONSO, R. . Cloning, expression, purification and structural evaluation of the jun oncoprotein. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 40., 19-22 de maio, 2012, Foz do Iguacu, PR. Resumos... 2012.

    Palavras-Chave: proteins; leucine; tumor cells; inhibition; dna; cloning; escherichia coli; amino acids; dichroism

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  • IPEN-DOC 19733

    SILVA, S.F. ; ELIAS, C.C.; ALVES, M.M.; SARAIVA, K.W.; SANTOS, G.S.; AFFONSO, R. . Cloning, expression, purification and structural evaluation of the region of AP1 jun oncoprotein. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 40., 19-22 de maio, 2012, Foz do Iguacu, PR. Resumos... 2012.

    Palavras-Chave: proteins; leucine; tumor cells; dna; cloning; escherichia coli; amino acids; dichroism

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  • IPEN-DOC 27531

    POMIN, STEPHANIE A. ; SUZUKI, MIRIAM F. . Comparação de diferentes meios de cultura para bactérias Escherichia coli para aumento de expressão do antagonista de prolactina humana delta 1-9 G129R-hPRL recombinante. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA; SEMINÁRIO ANUAL PIBIC, 26.; SEMINÁRIO ANUAL PROBIC, 17.; SEMINÁRIO ANUAL PIBITI, 10., 16-17 de dezembro, 2020, Online. Resumo expandido... São Paulo, SP: IPEN-CNEN/SP, 2020. p. 87-88.

    Palavras-Chave: lth; escherichia coli; proteins; comparative evaluations

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  • IPEN-DOC 14065

    ZUCCONI, E.; VIEIRA, N.M.; BUENO JUNIOR, C.R.; BRANDALISE, V.; SECCO, M.; SUZUKI, M.F. ; BARTOLINI, P. ; BRUM, P.C.; VAINZOF, M.; ZATZ, M.. Comparison of skeletal muscle potential of mesenchymal stem-cells from different sources injected in SJL mice. Neuromuscular Disorders, v. 19, n. 8-9, p. 633-634, 2009.

    Palavras-Chave: mice; muscles; adipose tissue; atrophy; proteins; stem cells; biological repair

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  • IPEN-DOC 18181

    QUEIROZ, RODRIGO G. . Componentes derivados de venenos de serpentes com ação antitumoral em células de melanoma murino / Snake venoms components with antitumor activity in murine melanoma cells . 2012. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 91 p. Orientador: Nanci do Nascimento. DOI: 10.11606/T.85.2012.tde-24082012-133252

    Abstract: Apesar dos constantes avanços no tratamento de câncer, essa doença continua sendo umas das principais causas de mortalidade no mundo todo, portanto, é imperativo que novas modalidades de tratamento sejam desenvolvidas. Venenos de serpentes causam uma variedade de efeitos biológicos, pois constituem uma mistura complexa de substâncias como disintegrinas, proteases (serino e metalo), fosfolipases A2, L-aminoácido oxidases entre outras. No presente trabalho pesquisou-se em alguns venenos de serpentes frações com atividade antitumoral, pois há relatos de compostos ofídicos que apresentam esta atividade. Após fracionamento de venenos de serpentes das famílias Viperidae e Elapidae foram feitas incubações das frações obtidas com células normais de fibroblasto L929 e de melanoma B16-F10. Os resultados mostraram que as frações do veneno da serpente Notechis ater niger apresentaram a maior especificidade e potencial antitumoral em células de melanoma murino B16-F10 que os demais venenos utilizados. Este achado, aliado ao fato de ser um veneno pouco explorado foram determinantes para que este veneno fosse selecionado para dar continuidade aos estudos. As frações citotóxicas deste veneno foram submetidas a análises para identificar e caracterizar os componentes que apresentaram esta atividade atitumoral. Ensaios de western-blot e zimografia sugerem que estas proteínas não pertencem à classe das metalo e serinoproteinases.

    Palavras-Chave: snakes; venoms; biological repair; proteins; tumor cells; neoplasms; bioassay; boron 16; fluorine compounds; toxicity

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  • IPEN-DOC 08440

    LINO, FELIPE S. de O. ; DIAS, LIGIA E.M.F. . Construção de vetores plasmídicos para expressão de proteínas de fusão: endostatina + peptídeos com atividade pró-apoptótica. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 10.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 1., 17-18 de novembro, 2004, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2004. p. 7-8.

    Palavras-Chave: plasmids; proteins; peptides; apoptosis; bacteria; polymerase chain reaction; dna; electrophoresis

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  • IPEN-DOC 22215

    LINO, FELIPE S. de O. ; DIAS, LIGIA E.M.F. . Construção de vetores plasmídicos para expressão de proteínas de fusão: endostatina + peptídeos com atividade pró-apoptótica. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 11.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 2., 10-11 de novembro, 2005, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2005. p. 7-8.

    Palavras-Chave: plasmids; proteins; peptides; apoptosis; bacteria; dna

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  • IPEN-DOC 00315

    BORGHI, VANIA C. . Contribuição ao conhecimento das alterações do eixo hipotálamo-hipófise-tireóideo na hipoproteinemia experimental em ratos wistar albinos (Rattus Norvegicus Albinus). 1977. Tese (Doutoramento) - Instituto de Biociencias, Universidade de Sao Paulo - IB/USP, Sao Paulo. 108 p. Orientador: Ary dos Santos do Amaral.

    Palavras-Chave: hypothalamus; nutritional deficiency; pituitary gland; proteins; rats; thyroid; tsh

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A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

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Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.