Navegação por assunto "purification"

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  • IPEN-DOC 02199

    ANASCO, R.; ESTEBAN, A.; CASSANITI, P.; OROSCO, E.; MASET, E.; FALCON, M.; MATSUDA, H.T. ; CARVALHO, E.I. . Experiencias de purificacion de plutonio con resina de intercambio ionico para la operacion alfa. In: 21a. REUNION ANUAL DE ASOCIOACION ARGENTINA DE TECNOLOGIA NUCLEAR, 9-12 de noviembre, 1993, Mar del Plata, Argentina. Resumen... 1993.

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    Palavras-Chave: plutonium; purification; resins; ion exchange

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  • IPEN-DOC 09617

    MENDONCA, FERNANDA de . Expressao, purificacao e caracterizacao de tireotrofina recombinante humana (rec-hTSH) em celulas de ovario de hamster chines (CHO). 2003. Dissertacao [Mestrado] - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 114 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; bioreactors; cell cultures; purification; chromatography; high-performance liquid chromatography; radioimmunoassay; molecular weight; biotechnology

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  • IPEN-DOC 21362

    MENEZES, ANA C.S.C.; SUZUKI, MIRIAM F. ; OLIVEIRA, JOAO E. ; RIBELA, MARIA T.C.P. ; FURIGO, ISADORA C.; DONATO JUNIOR, JOSE; BARTOLINI, PAOLO ; SOARES, CARLOS R.J. . Expressão do antagonista de receptor do hormônio do crescimento humano G120R-hGH no espaço periplásmico de Escherichia coli e sua caracterização físico-química. In: SIMPOSIO NACIONAL DE BIOPROCESSOS, 20.; SIMPOSIO DE HIDRÓLISE ENZIMATICA DE BIOMASSA, 11., 1-4 de setembro. 2015, Fortaleza, CE. Anais... 2015.

    Palavras-Chave: receptors; sth; escherichia coli; hormones; purification; chromatography; biotechnology

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  • IPEN-DOC 21449

    MENEZES, ANA C. da S.C. de ; SOARES, CARLOS R.J. . Expressão do antagonista de receptor do hormônio do crescimento humano G120R-hGH no espaço periplástico de Escherichia coli e sua caracterização físico-química e biológica. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 21.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 12.; PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO DESENVOLVIMENTO TECNOLÓGICO E INOVAÇÃO, 5., 1-2 de outubro, 2015, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2015. p. 129-130.

    Palavras-Chave: biotechnology; synthesis; bacteria; escherichia coli; purification; sth; receptors; high-performance liquid chromatography; in vitro; rats; animal cells; growth

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  • IPEN-DOC 22462

    ELIAS, C.C. ; PEREIRA, L.M. ; SANTANA, F. ; SAMPAIO, S.B.; ARAGAO, D.S.; CASARINI, D.E.; AFFONSO, R. . Expression, characterization and enzymatic activity of the C-catalytic site of the angiotensin-converting enzyme I. In: CONGRESS OF THE INTERNATIONAL UNION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 23th; ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN SOCIETY FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 44th, August 24-28, 2015, Foz do Iguaçu, PR. Abstract... 2015.

    Palavras-Chave: angiotensin; enzymes; membranes; purification; polymerase chain reaction; enzyme activity; molecular biology

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  • IPEN-DOC 15645

    NOVO, JULIANA B.; OLIVEIRA, MARIA L.S.; MAGALHAES, GERALDO S.; MORGANTI, LIGIA ; RAW, ISAIAS; LEE HO, PAULO. Generation of polyclonal antibodies against recombinant human glucocerebrosidase produced in Escherichia coli. Molecular Biotechnology, v. 46, p. 279-286, 2010.

    Palavras-Chave: cerebrosides; antibodies; recombinant dna; escherichia coli; purification; chromatography; lysosomes

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  • IPEN-DOC 12312

    QUEIROZ, J.C.F.; TEIXEIRA, C.F.P.; LEBRUN, I.; SPENCER, P.J. ; ZUCCHI, T.M.A.D.. A glycoprotein with anti-inflammatory properties secreted by an Aspergillus nidulans modified strain. Journal of Venomous Animals and Toxins Including Tropical Diseases, v. 13, n. 2, p. 527-543, 2007.

    Palavras-Chave: glycoproteins; aspergillus; inflammation; proteins; purification; chromatography

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  • IEA-PUB-400

    MEYER, M.; OLIVEIRA, E.C.; SORDI, G.M.A.A.; ABRAO, A. . Health physics system scheme for the uranium purification plant. 1976. 34 p.

    Palavras-Chave: personnel; pilot plants; purification; radiation hazards; radiation protection; uranium

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  • IPEN-DOC 06994

    SOARES, C.R.J. ; MORGANTI, L. ; MILOUX, B.; LUPKER, J.H.; FERRARA, P.; BARTOLINI, P. . High level synthesis of recombinant human prolactin in CHO cells and identification of the 22 kDa fragment hPRLsub(11-199). In: 2000 GORDON RESEARCH CONFERENCE ON PROLACTIN, Jan. 30 - Feb. 4, 2000, Ventura, CA, USA. Abstracts... 2000.

    Palavras-Chave: lth; biosynthesis; purification; cho cells; oxidoreductases; methotrexate; gene amplification; bioreactors

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  • IPEN-DOC 07063

    SOARES, C.R.J. ; MORGANTI, L. ; MILOUX, B.; LUPKER, J.H.; FERRARA, P.; BARTOLINI, P. . High-level synthesis of human prolactin in Chinese hamster ovary cells. Biotechnology and Applied Biochemistry, v. 32, Part 2, p. 127-135, 2000.

    Palavras-Chave: lth; cho cells; biosynthesis; oxidoreductases; methotrexate; glycosyl hydrolases; gene amplification; purification

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  • IPEN-DOC 09856

    CHURA-CHAMBI, R.M.; TORNIERI, P.H.; SPENCER, P.J. ; NASCIMENTO, P.A.; MATHOR, M.B. ; MORGANTI, L. . High-level synthesis of recombinant murine endostatin in chinese hamster ovary cells. Protein Expression and Purification, v. 35, n. 1, p. 11-16, 2004.

    Palavras-Chave: cho cells; gene recombination; tumor cells; fibroblasts; purification; clone cells; antibodies

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  • IPEN-DOC 07195

    LAINETTI, P.E.O. ; ABRAO, A. ; FREITAS, A.A. ; CARVALHO, F.M.S.; BERGAMASCHI, V.S. ; CUNHA, E.F. ; AYOUB, J.M.S. ; MINDRISZ, A.C. . Historico e perspectivas da producao e purificacao de compostos de torio no IPEN. In: CONGRESSO GERAL DE ENERGIA NUCLEAR, 8.; ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DE REATORES E TERMOHIDRAULICA, 12., 15-20 out, 2000, Rio de Janeiro, RJ. Anais... Rio de Janeiro: ABEN, 2000, 2000.

    Palavras-Chave: thorium; thorium compounds; thorium nitrates; production; purification; solvent extraction; nuclear facilities

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  • IPEN-PUB-366

    ARAUJO, J.A. ; WIRKNER, F.M.; MIRANDA, L.E.T. ; BABA, S.. Implantacao de uma unidade de producao de SF sub(6) no IPEN-CNEN/SP. 1992. 16 p.

    Palavras-Chave: sulfur fluorides; chemical preparation; purification

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  • IPEN-DOC 01940

    ARAUJO, J.A. ; WIRKNER, F.M.; MIRANDA, L.E.T. ; BABA, S.. Implantacao de uma unidade de producao de SFsub(6) no IPEN-CNEN/SP. In: 31o. CONGRESSO BRASILEIRO DE QUIMICA, 21-25 de outubro, 1991, Recife, PE. 1991.

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    Palavras-Chave: sulfur fluorides; chemical preparation; purification

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  • IPEN-DOC 23998

    SANTOS, ROBINSON A. dos ; MESQUITA, CARLOS H. de ; SILVA, JULIO B.R. da ; FERRAZ, CAUE de M. ; COSTA, FABIO E. da ; MARTINS, JOAO F.T. ; GENNARI, ROSELI F.; HAMADA, MARGARIDA M. . Influence of impurities on the radiation response of the TlBr semiconductor crystal. Advances in Materials Science and Engineering, v. 2017, n. 1750517, p. 1-10, 2017. DOI: 10.1155/2017/1750517

    Abstract: Two commercially available TlBr salts were used as the rawmaterial for crystal growths to be used as radiation detectors. Previously, TlBr salts were purified once, twice, and three times by the repeated Bridgmanmethod. Thepurification efficiency was evaluated by inductively coupled plasma mass spectroscopy (ICP-MS), after each purification process. A compartmental model was proposed to fit the impurity concentration as a function of the repetition number of the Bridgman growths, as well as determine the segregation coefficients of impurities in the crystals. The crystalline structure, the stoichiometry, and the surface morphology of the crystals were evaluated, systematically, for the crystals grown with different purification numbers. To evaluate the crystal as a radiation semiconductor detector, measurements of its resistivity and gamma-ray spectroscopy were carried out, using 241Am and 133Ba sources. A significant improvement of the radiation response was observed in function of the crystal purity.

    Palavras-Chave: bridgman method; crystals; gamma radiation; impurities; morphology; purification; scanning electron microscopy; semiconductor detectors; stoichiometry; surfaces; thallium bromides; x-ray diffraction

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  • IPEN-DOC 19405

    SANTOS, ROBINSON A. dos; SILVA, JULIO B.R. da; MARTINS, JOAO F.T.; FERRAZ, CAUE de M.; COSTA, FABIO E. da ; GENNARI, ROSELI F.; MESQUITA, CARLOS H. de ; HAMADA, MARGARIDA M. . Influence of impurities on the surface morphology of the TlBr crystal semiconductor. In: INTERNATIONAL NUCLEAR ATLANTIC CONFERENCE; MEETING ON NUCLEAR APPLICATIONS, 11th; MEETING ON REACTOR PHYSICS AND THERMAL HYDRAULICS, 18th; MEETING ON NUCLEAR INDUSTRY, 3rd, November 24-29, 2013, Recife, PE. Proceedings... Sao Paulo: ABEN, 2013, 2013.

    Palavras-Chave: bridgman method; crystals; gamma radiation; impurities; morphology; purification; scanning electron microscopy; semiconductor detectors; stoichiometry; surfaces; thallium bromides; x-ray diffraction

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  • IPEN-DOC 07453

    MELLO, S.A.C.; BRESSIANI, J.C. . Influencia das variaveis de cristalizacao do alumen de amonio na pureza da alumina obtida, apos calcinacao. In: KIMINAMI, C.S. (Ed.); EIRAS, J.A. (Ed.); PESSAN, L.A. (Ed.); TOMASI, R. (Ed.) CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA E CIENCIA DOS MATERIAIS, 14., 3-6 dez, 2000, Sao Pedro, SP. Anais... Sao Carlos: UFSCar, 2000, 2000. p. 17301-17311.

    Palavras-Chave: aluminium oxides; purification; aluminium sulfates; ammonium sulfates; recrystallization; crystallization; calcination

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  • IPEN-DOC 05336

    BACETI, ANDRE A. ; NASCIMENTO, NANCI do . Influência das espécies reativas formadas a partir da irradiação de proteínas. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 10.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 1., 17-18 de novembro, 2004, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2004. p. 3-4.

    Palavras-Chave: toxins; proteins; irradiation; gamma radiation; purification; ion exchange chromatography; electrophoresis; spectroscopy; radiation effects; biological effects; mice

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  • IPEN-DOC 12224

    OLIVEIRA, JOAO E. de. Influência do hospedeiro (CHO) e da estratégia de cultivo nas estruturas glicídicas e propriedades moleculares da tireotrofina humana. 2007. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/T.85.2007.tde-18092009-173011

    Abstract: Neste trabalho foi desenvolvida pela primeira vez uma estratégia de purificação com duas etapas, uma cromatografia de troca iônica e uma cromatografia líquida de alta eficiência em fase-reversa (RP-HPLC), para obter um hTSH derivado de CHO (r-hTSH-IPEN), que mostrou-se rápida e prática, permitindo um rendimento de 70% e uma pureza > 99%. Um aumento de ~60% na produtividade de r-hTSH-IPEN foi observado quando condições de cultura celular foram alteradas de 5% de CO2 para ar (0,03% CO2). A qualidade dos produtos obtidos em ambas as condições foi avaliada com relação à estrutura dos N-glicanos, aos isômeros de carga e à atividade biológica em comparação com a única preparação comercial conhecida (Thyrogen®) e com uma preparação de referência de origem hipofisária (p-hTSH) do National Hormone and Pituitary Program (NIDDK, EUA). Os N-glicanos identificados nas preparações recombinantes foram do tipo complexo, apresentando estruturas bi-, tri- e tetra- antenárias, algumas fucosiladas, sendo 86-88% sialiladas com níveis variáveis. As três estruturas mais abundantes foram monosialiladas, representando ~69% de todas as formas identificadas nas três preparações. A principal diferença foi encontrada em termos de antenaridade, com 8-10% mais estruturas bi-antenárias na ausência de CO2 e 7-9% mais estruturas tri-antenárias na presença de CO2. No caso do p-hTSH foram identificadas estruturas do tipo complexo, com alta-manose e híbridas, a maioria delas contendo resíduos terminais de ácido siálico e/ou sulfato. As duas estruturas mais abundantes contem um ou dois resíduos de sulfato, sendo que no primeiro caso ele inesperadamente se liga a uma galactose. A porcentagem de ligação do ácido siálico à galactose nas conformações 2-3 e 2-6 foi de 68 ± 10% e 32 ± 10% respectivamente. Não foram observadas diferenças fundamentais nos isômeros de carga, nas três preparações recombinantes, os perfis da focalização isoelétrica mostrando seis bandas distintas no intervalo de pI de 5,39 a 7,35. Uma distribuição consideravelmente diferente, com várias formas na região ácida, foi observada, no entanto, para duas preparações hipofisárias. Uma bioatividade ligeiramente superior (p <0,02) foi encontrada para o r-hTSH-IPEN obtido na presença de CO2 quando as preparações foram analisadas com boa precisão por um simples bioensaio em dose única; esta atividade, no entanto, não é significativamente diferente da atividade do Thyrogen, as duas preparações sendo 1,6 e 1,8 vezes mais potentes do que a preparação de referência (p-hTSH). Podemos concluir que, pelo menos para o caso dos r-hTSH derivados de CHO, diferentes condições de cultivo não afetam significativamente as estruturas dos N-glicanos, distribuição de isómeros de carga ou atividade biológica. Thyrogen e r-hTSH-IPEN, quando comparados com p-hTSH-NIDDK, apresentaram cerca de 7% de aumento da massa molecular determinada por MALDI-TOF-MS. Esta técnica, que permite uma avaliação exata da massa do heterodímero, apresentou valores de MR de 29611, 29839 e 27829, respectivamente. Diferenças significativas foram encontradas entre o r-hTSH e o p-hTSH pelo que se refere às propriedades hidrofóbicas, avaliadas por RP-HPLC. Também foram observadas diferenças relacionadas à composição de carboidratos, principalmente de ácido siálico e galactose, tendo sido encontrado um menor teor destes resíduos no p-hTSH.

    Palavras-Chave: tsh; trh; purification; ion exchange chromatography; high-performance liquid chromatography; cho cells; carbohydrates; bioassay; in vivo

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  • IPEN-DOC 21181

    FONSECA, ANA C.M. ; BATISTA, JORGE G.S.; BETTEGA, ANTONIO; LIMA, NELSON B. de . Influência do método de secagem na etapa de purificação de quitosanas. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE POLIMEROS, 13., 18-22 de outubro, 2015, Natal, RN. Anais... 2015.

    Palavras-Chave: drying; purification; polymers; acetylation; chemical properties; viscosimeters; physical properties

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Buscar os artigos apresentados em um evento internacional de 2015, sobre loss of coolant, do autor Maprelian.

Autor: Maprelian

Título: loss of coolant

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Ano de publicação: 2015

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

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