INSTITUTO DE PESQUISAS ENERGÉTICAS E NUCLEARES
Repositório Digital da Produção Técnico Científica

Navegação por Revista "Frontiers in Cellular and Infection Microbiology"

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  • IPEN-DOC 29049

    COURROL, DANIELLA dos S.; SILVA, CRISTIANE C.F. da; PRADO, LUAN G.; CHURA-CHAMBI, ROSA M. ; MORGANTI, LIGIA ; SOUZA, GISELE O. de; HEINEMANN, MARCOS B.; ISAAC, LOURDES; CONTE, FERNANDO P.; PORTARO, FERNANDA C.V.; RODRIGUES-DA-SILVA, RODRIGO N.; BARBOSA, ANGELA S.. Leptolysin, a Leptospira secreted metalloprotease of the pappalysin family with broad-spectrum activity. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, v. 12, p. 1-20, 2022. DOI: 10.3389/fcimb.2022.966370

    Abstract: Extracellular proteolytic enzymes are produced by a variety of pathogenic microorganisms, and contribute to host colonization by modulating virulence. Here, we present a first characterization of leptolysin, a Leptospira metalloprotease of the pappalysin family identified in a previous exoproteomic study. Comparative molecular analysis of leptolysin with two other pappalysins from prokaryotes, ulilysin and mirolysin, reveals similarities regarding calcium, zinc, and arginine -binding sites conservation within the catalytic domain, but also discloses peculiarities. Variations observed in the primary and tertiary structures may reflect differences in primary specificities. Purified recombinant leptolysin of L. interrogans was obtained as a ~50 kDa protein. The protease exhibited maximal activity at pH 8.0 and 37°C, and hydrolytic activity was observed in the presence of different salts with maximum efficiency in NaCl. Substrate specificity was assessed using a small number of FRET peptides, and showed a marked preference for arginine residues at the P1 position. L. interrogans leptolysin proteolytic activity on proteinaceous substrates such as proteoglycans and plasma fibronectin was also evaluated. All proteins tested were efficiently degraded over time, confirming the protease´s broad-spectrum activity in vitro. In addition, leptolysin induced morphological alterations on HK-2 cells, which may be partially attributed to extracellular matrix (ECM) degradation. Hemorrhagic foci were observed in the dorsal skin of mice intradermally injected with leptolysin, as a plausible consequence of ECM disarray and vascular endothelium glycocalyx damage. Assuming that leptospiral proteases play an important role in all stages of the infectious process, characterizing their functional properties, substrates and mechanisms of action is of great importance for therapeutic purposes.

    Palavras-Chave: bacteria; proteins; proteolysis; recombination; microorganisms

  • IPEN-DOC 28829

    LEITE, GABRIELA R.; BATISTA, DENISE da G.J.; MAZZETI, ANA L.; SILVA, ROSEMEIRE A.; LUGAO, ADEMAR B. ; SOEIRO, MARIA de N.C.. The impact of the CTHRSSVVC peptide upon experimental models of Trypanosoma cruzi infection. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, v. 12, p. 1-8, 2022. DOI: 10.3389/fcimb.2022.882555

    Abstract: Chagas disease (CD), caused by the hemoflagellate protozoan Trypanosoma cruzi, affects more than six million people worldwide and presents an unsatisfactory therapy, based on two nitroderivatives, introduced in clinical medicine for decades. The synthetic peptide, with CTHRSSVVC sequence (PepA), mimics the CD163 and TNF-α tripeptide “RSS” motif and binds to atheromatous plaques in carotid biopsies of human patients, spleen tissues, and a low-density lipoprotein receptor knockout (LDLr−/−) mouse model of atherosclerosis. CD163 receptor is present on monocytes, macrophages, and neutrophils, acting as a regulator of acute-phase processes and modulating aspects of the inflammatory response and the establishment of infections. Due to the potential theranostic role of PepA, our aim was to investigate its effect upon T. cruzi infection in vitro and in vivo. PepA and two other peptides with shuffled sequences were assayed upon different binomials of host cell/parasite, including professional [as peritoneal mouse macrophages (PMM)] and non-professional phagocytes [primary cultures of cardiac cells (CM)], under different protocols. Also, their impact was further addressed in vivo using a mouse model of acute experimental Chagas disease. Our in-vitro findings demonstrate that PepA and PepB (the peptide with random sequence retaining the “RS” sequence) reduced the intracellular parasitism of the PMM but were inactive during the infection of cardiac cells. Another set of in-vitro and in-vivo studies showed that they do not display a trypanocidal effect on bloodstream trypomastigotes nor exhibit in-vivo efficacy when administered after the parasite inoculation. Our data report the in-vitro activity of PepA and PepB upon the infection of PMM by T. cruzi, possibly triggering the microbicidal arsenal of the host professional phagocytes, capable of controlling parasitic invasion and proliferation.

    Palavras-Chave: protozoa; peptides; chemotherapy; immunology; modulation; infectious diseases

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Autor: Maprelian

Título: loss of coolant

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

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