Navegação por Revista "Immunobiology"
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COURROL, DANIELLA; SILVA, CRISTIANE F. da; CHAMBI, ROSA C.; MORGANTI, LIGIA
; ISAAC, LOURDES; PORTARO, FERNANDA; SILVA, RODRIGO R. da; BARBOSA, ANGELA. Leptospira interrogans leptolysin displays proteolytic activity against complement proteins.
Immunobiology,
v. 228,
n. 5,
p. 85,
2023.
DOI:
10.1016/j.imbio.2023.152651
Abstract:
Pathogenic Leptospira species are extremely efficient in disseminating
in the host, a fact attributed to their ability to escape complement
system activation, and to degrade extracellular matrix and
other components of the human plasma. Recently, our group evaluated
the proteolytic activity of secreted proteins by leptospires,
and exoproteome analyzes of these bacteria allowed the identification
of some proteases, including the metalloprotease pappalysin-1
domain protein, which we named leptolysin. In this work we produced
and functionally characterized leptolysin from L. interrogans
to expand our knowledge on this metalloprotease from Leptospira
in the processes of invasion and immune evasion. According to in
silico analyzes this protease belongs to the category of short pappalysins,
also found in other bacteria. Leptolysin is present in all
Leptospira species but is more conserved among pathogenic species
of the P1 subclade. A preliminary biochemical characterization
of its proteolytic activity was performed using FRET (Free Resonance
Energy Transfer) peptides. The enzyme exhibited maximum
activity at pH 8.0 and 37 C, was active in the presence of different
salts and was strongly inhibited by EDTA and 1,10-phenanthroline.
It showed a marked preference for arginine residues in the P1 position.
The proteolytic activity of recombinant leptolysin on host
molecules was also evaluated in vitro and in vivo. The metalloprotease
was active against extracellular matrix proteins (proteoglycans
and fibronectin), coagulation cascade molecules (fibrinogen
and thrombin) and effector proteins of the human complement
system (C2 to C9). A leptolysin knockout strain (Dlic13434) was
produced and characterized. This strain showed lower survival in
normal human serum (SHN) compared to the wild-type strain.
However, in a model of epicutaneous infection in hamsters, no
attenuation of virulence was observed with the knockout strain,
although the bacterial load in the kidneys of these animals was
lower than that observed in animals inoculated with the wild-type
strain. Finally, data with sera from leptospirosis patients suggest
that leptolysin is produced during natural infections by pathogenic
leptospires. The characterization of toxins, their targets and mechanisms
of action can help in the development of strategies to combat
leptospirosis.
. Leptospira interrogans leptolysin displays proteolytic activity against complement proteins. Immunobiology, v. 228, n. 5, p. 85, 2023. DOI: 10.1016/j.imbio.2023.152651. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/34404. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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AMAMURA, THAIS; COURROL, DANIELLA; BARBOSA, ANGELA; SILVA JÚNIOR, ILDEFONSO; SILVA, TIAGO da; MIDON, LEONARDO; HEINEMANN, MARCOS B.; CHAMBI, ROSA C.
; MORGANTI, LIGIA
; ISAAC, LOURDES. Proteolytic activity of secreted proteases from pathogenic leptospires and effects on phagocytosis by murine macrophages.
Immunobiology,
v. 228,
n. 5,
p. 45,
2023.
DOI:
10.1016/j.imbio.2023.152562
Abstract:
Leptospirosis is a zoonosis caused by spirochete bacteria that
belong to the genus Leptospira. This disease represents a serious
public health problem, especially in developing countries with
tropical and subtropical temperatures. Pathogenic leptospires
escape from the Complement System, a property that permits
them to survive in vitro when in contact with normal human
serum (NHS). In a previous study carried out by our group, it was
observed that culture supernatants from different pathogenic species
of leptospires (SPL) contain proteases that cleave many Complement
proteins, including the central molecule C3 and its
fragments C3b and iC3b. Our hypothesis is that these proteases,
could decrease the phagocytic clearance of leptospires. Using flow
cytometry, we observed decreased amounts of CR3 and CR4 in
murine peritoneal macrophages treated with SPL for 24 h. By confocal
microscopy, we observed reduction in TLR2, CD11b and
CD206 levels when these cells were treated with SPL and recombinant
thermolysin for 24 h. Furthermore, opsonins such as C3b/iC3b
deposited on the surface of pathogenic leptospires were observed
to be completely degraded in the presence of SPL or recombinant
thermolysin. Finally, we decided to investigate the phagocytosis
of pathogenic leptospires by macrophages in the presence of these
proteases. We observed an increase of phagocytosis of leptospires
opsonized with normal mouse serum even when macrophages
were treated with the proteases. However, when opsonized bacteria
were also incubated with SPL, recombinant thermolysin and
recombinant leptolysin., there was a decline in leptospires phagocytosis.
This suggests that the proteolytic activity can affect phagocytosis
by peritoneal macrophages mainly through the degradation
of opsonins deposited in the membrane of leptospires. These
observations lead us to suggest that proteases secreted by pathogenic
leptospires could degrade opsonins present in normal serum
or deposited in the bacterial membrane as well as cleave or inhibit
macrophage surface molecules. Therefore, these proteases could
interfere with the recognition and internalization by murine
macrophages, favoring the spread of leptospires in the host.
. Proteolytic activity of secreted proteases from pathogenic leptospires and effects on phagocytosis by murine macrophages. Immunobiology, v. 228, n. 5, p. 45, 2023. DOI: 10.1016/j.imbio.2023.152562. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/34407. Acesso em: $DATA.Como referenciar este item
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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.
A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.
1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.
2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.
O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.
Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.
A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.
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