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Navegação por Revista "Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases"

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  • IPEN-DOC 27822

    SARTORI, GISELLE P.; COSTA, ANDREA da; MACARINI, FERNANDO L. dos S.; MARIANO, DOUGLAS O.C.; PIMENTA, DANIEL C.; SPENCER, PATRICK J. ; NALI, LUIZ H. da S.; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.. Characterization and evaluation of the enzymatic activity of tetanus toxin submitted to cobalt-60 gamma radiation. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 27, p. 1-13, 2021. DOI: 10.1590/1678-9199-JVATITD-2020-0140

    Abstract: Background Tetanus toxin blocks the release of the inhibitory neurotransmitters in the central nervous system and causes tetanus and its main form of prevention is through vaccination. The vaccine is produced by inactivation of tetanus toxin with formaldehyde, which may cause side effects. An alternative way is the use of ionizing radiation for inactivation of the toxin and also to improve the potential immunogenic response and to reduce the post-vaccination side effects. Therefore, the aim of this study was to characterize the tetanus toxin structure after different doses of ionizing radiation of 60Co. Methods Irradiated and native tetanus toxin was characterized by SDS PAGE in reducing and non-reducing conditions and MALD-TOF. Enzymatic activity was measured by FRET substrate. Also, antigenic properties were assessed by ELISA and Western Blot data. Results Characterization analysis revealed gradual modification on the tetanus toxin structure according to doses increase. Also, fragmentation and possible aggregations of the protein fragments were observed in higher doses. In the analysis of peptide preservation by enzymatic digestion and mass spectrometry, there was a slight modification in the identification up to the dose of 4 kGy. At subsequent doses, peptide identification was minimal. The analysis of the enzymatic activity by fluorescence showed 35 % attenuation in the activity even at higher doses. In the antigenic evaluation, anti-tetanus toxin antibodies were detected against the irradiated toxins at the different doses, with a gradual decrease as the dose increased, but remaining at satisfactory levels. Conclusion Ionizing radiation promoted structural changes in the tetanus toxin such as fragmentation and/or aggregation and attenuation of enzymatic activity as the dose increased, but antigenic recognition of the toxin remained at good levels indicating its possible use as an immunogen. However, studies of enzymatic activity of tetanus toxin irradiated with doses above 8 kGy should be further analyzed.

    Palavras-Chave: cobalt 60; detoxification; enzyme activity; gamma radiation; irradiation; neurology; radiation dose units; tetanus; toxins; vaccines

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  • IPEN-DOC 23046

    FUCASE, TAMARA M. ; SCIANI, JULIANA M.; CAVALCANTE, INGRID; VIALA, VINCENT L. ; CHAGAS, BRUNO B. ; PIMENTA, DANIEL C.; SPENCER, PATRICK J. . Isolation and biochemical characterization of bradykinin-potentiating peptides from Bitis gabonica rhinoceros. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 23, n. 33, p. 1-8, 2017. DOI: 10.1186/s40409-017-0124-9

    Abstract: Background: Venoms represent a still underexplored reservoir of bioactive components that might mitigate or cure diseases in conditions in which conventional therapy is ineffective. The bradykinin-potentiating peptides (BPPs) comprise a class of angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitors. The BPPs usually consist of oligopeptides with 5 to 13 residues with a high number of proline residues and the tripeptide Ile-Pro-Pro (IPP-tripeptide) in the C-terminus region and have a conserved N-terminal pyroglutamate residue. As a whole, the action of the BPPs on prey and snakebite victims results in the decrease of the blood pressure. The aim of this work was to isolate and characterize novel BPPs from the venom of Bitis gabonica rhinoceros. Methods: The crude venom of B. g. rhinoceros was fractionated by size exclusion chromatography and the peptide fraction (<7 kDa) was separated by reverse phase chromatography (RP-HPLC) and analyzed by ESI-IT-TOF-MS/MS. One new BPP was identified, synthetized and assayed for ACE inhibition and, in vivo, for edema potentiation. Results: Typical BPP signatures were identified in three RP-HPLC fractions. CID fragmentation presented the usual y-ion of the terminal P-P fragment as a predominant signal at m/z 213.1. De novo peptide sequencing identified one Bothrops-like BPP and one new BPP sequence. The new BPP was synthesized and showed poor inhibition over ACE, but displayed significant bradykinin-induced edema potentiation. Conclusions: So far, few BPPs are described in Viperinae, and based on the sequenced peptides, two non-canonical sequences were detected. The possible clinical role of this new peptides remains unclear.

    Palavras-Chave: biochemistry; snakes; venoms; peptides; blood pressure; hypotension; drugs

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  • IPEN-DOC 20886

    OLIVEIRA, KARINA C. ; SPENCER, PATRICK J. ; FERREIRA JUNIOR, RUI S.; NASCIMENTO, NANCI . New insights into the structural characteristics of irradiated crotamine. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 21, p. artigo 14, 2015.

    Palavras-Chave: snakes; toxins; venoms; ion exchange chromatography; chromatography; gamma radiation; spectrophotometry; spectroscopy; atomic force microscopy; calorimetry

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  • IPEN-DOC 25811

    BORBOREMA, SAMANTA E.T. ; OSSO JUNIOR, JOAO A. ; ANDRADE JUNIOR, HEITOR F. de; NASCIMENTO, NANCI do . Pharmacokinetics of neutron-irradiated meglumine antimoniate in Leishmania amazonensis-infected BALB/c mice. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, p. 1-9, 2019. DOI: 10.1590/1678-9199-JVATITD-1446-18

    Abstract: Background: Cutaneous leishmaniasis (CL) is a parasitic disease caused by the protozoan Leishmania spp. Pentavalent antimonial agents have been used as an effective therapy, despite their side effects and resistant cases. Their pharmacokinetics remain largely unexplored. This study aimed to investigate the pharmacokinetic profile of meglumine antimoniate in a murine model of cutaneous leishmaniasis using a radiotracer approach. Methods: Meglumine antimoniate was neutron-irradiated inside a nuclear reactor and was administered once intraperitoneally to uninfected and L. amazonensis-infected BALB/c mice. Different organs and tissues were collected and the total antimony was measured. Results: Higher antimony levels were found in infected than uninfected footpad (0.29% IA vs. 0.14% IA, p = 0.0057) and maintained the concentration. The animals accumulated and retained antimony in the liver, which cleared slowly. The kidney and intestinal uptake data support the hypothesis that antimony has two elimination pathways, first through renal excretion, followed by biliary excretion. Both processes demonstrated a biphasic elimination profile classified as fast and slow. In the blood, antimony followed a biexponential open model. Infected mice showed a lower maximum concentration (6.2% IA/mL vs. 11.8% IA/mL, p = 0.0001), a 2.5-fold smaller area under the curve, a 2.7-fold reduction in the mean residence time, and a 2.5-fold higher clearance rate when compared to the uninfected mice. Conclusions: neutron-irradiated meglumine antimoniate concentrates in infected footpad, while the infection affects antimony pharmacokinetics.

    Palavras-Chave: parasitic diseases; protozoa; antimony; radioisotopes; chemotherapy; bioassay

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  • IPEN-DOC 26494

    MARIANO, DOUGLAS O.C.; MESSIAS, MARCELA D.G. ; SPENCER, PATRICK J. ; PIMENTA, DANIEL C.. Protein identification from the parotoid macrogland secretion of Duttaphrynus melanostictus. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, p. 1-12, 2019. DOI: 10.1590/1678-9199-JVATITD-2019-0029

    Abstract: Background: Bufonid parotoid macrogland secretion contains several low molecular mass molecules, such as alkaloids and steroids. Nevertheless, its protein content is poorly understood. Herein, we applied a sample preparation methodology that allows the analysis of viscous matrices in order to examine its proteins. Methods: Duttaphrynus melanostictus parotoid macrogland secretion was submitted to ion-exchange batch sample preparation, yielding two fractions: salt-displaced fraction and acid-displaced fraction. Each sample was then fractionated by anionic-exchange chromatography, followed by in-solution proteomic analysis. Results: Forty-two proteins could be identified, such as acyl-CoA-binding protein, alcohol dehydrogenase, calmodulin, galectin and histone. Moreover, de novo analyses yielded 153 peptides, whereas BLAST analyses corroborated some of the proteomicidentified proteins. Furthermore, the de novo peptide analyses indicate the presence of proteins related to apoptosis, cellular structure, catalysis and transport processes. Conclusions: Proper sample preparation allowed the proteomic and de novo identification of different proteins in the D. melanostictus parotoid macrogland secretion. These results may increase the knowledge about the universe of molecules that compose amphibian skin secretion, as well as to understand their biological/physiological role in the granular gland.

    Palavras-Chave: proteins; secretion; amphibians; frogs; glands; skin; protein structure; chromatography; spectroscopy

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

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O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

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