Navegação por assunto "pressurization"

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  • IPEN-DOC 15695

    PARISE, LUIS F.S.; ARRUDA, RENAN V.; MAGALHAES, LUCAS L.; OLIVEIRA, ALEXANDRE L.G.; MARINUCCI, GERSON ; RUGGIERI, CLAUDIO. Concepção estrutural de modulos de contenção de gás pressurizado para navios gaseiros fabricados em metal-compósito. In: CONGRESSO NACIONAL DE ENGENHARIA MECANICA, 6., 18-21 de agosto, 2010, Campina Grande, PB. Anais... 2010.

    Palavras-Chave: ships; natural gas distribution systems; pressurization; compression; storage; containers; composite materials; mechanical structures

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  • IPEN-DOC 10583

    GOMES, P.T.V.; CRUZ, J.R.B.; MANSUR, T.R.; SCALDAFERRI, D.H.B.; MATTAR NETO, M. . Construcao de um sistema de testes de choque termico pressurizado para avaliacao da integridade estrutural de vasos de pressao de reator nuclear do tipo PWR. In: INTERNATIONAL NUCLEAR ATLANTIC CONFERENCE; ENCONTRO NACIONAL DE FISICA E REATORES THERMAL HIDRAULICA, 14th, ago. 28 - set. 2, 2005, Santos, SP. Anais... Sao Paulo: ABEN, 2005, 2005.

    Palavras-Chave: crack propagation; pressure control; pressure vessels; pressurization; pwr type reactors; temperature control; temperature measurement; thermal shock

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  • IPEN-DOC 10555

    GOMES, PAULO de T.V. . Contribuicoes para melhoria das metodologias de avaliacao de choque termico pressurizado em vasos de pressao de reatores PWR. 2005. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 132 p. Orientador: Miguel Mattar Neto.

    Palavras-Chave: pressure control; pressure vessels; pressurization; structural integrity; pwr type reactors; mechanical properties; temperature control; temperature measurement; thermal shock; crack propagation

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  • IPEN-DOC 07168

    MENDES NETO, TEOFILO . Estimativa da pressao em uma contencao de reator de pequeno porte devido a um 'LOCA'. 2001. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 89 p. Orientador: Joao Manoel Losada Moreira.

    Palavras-Chave: containment; pressurization; loss of coolant; ship propulsion reactors; pwr type reactors; vapor condensation; heat transfer

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  • IPEN-DOC 07185

    MENDES NETO, T. ; MOREIRA, J.M.L. . Estimativa da pressao maxima em contencoes de reatores PWR de pequeno porte devido a um acidente de perda de refrigerante no circuito primario. In: CONGRESSO GERAL DE ENERGIA NUCLEAR, 8.; ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DE REATORES E TERMOHIDRAULICA, 12., 15-20 out, 2000, Rio de Janeiro, RJ. Anais... Rio de Janeiro: ABEN, 2000, 2000.

    Palavras-Chave: pwr type reactors; loss of coolant; containment; pressurization; c codes

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  • IPEN-DOC 20203

    LEMKE, LAURA S. ; CHURA-CHAMBI, ROSA M. ; RODRIGUES, DANIELLA ; CUSSIOL, JOSE R.R.; MALAVASI, NATALIA V. ; ALEGRIA, THIAGO G.P.; SOARES NETTO, LUIS E.; MORGANTI, LIGIA . Investigation on solubilization protocols in the refolding of the thiredoxin TsnC from Xylella fastidiosa by high hydrostatic pressure approach. Protein Expression and Purification, v. 106, p. 72-77, 2015.

    Palavras-Chave: proteins; bacteria; escherichia coli; hydrostatics; pressurization; inclusions

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  • IPEN-DOC 14191

    BALDUINO, KELI N. . Renaturacao em altas pressoes hidrostaticas de proteinas recombinantes agregadas em corpos de inclusao produzidos em Eschirichia coli / Refolding in high hydrostatic pressure of recombinant proteins from inclusion bodies in Escherichia Coli . 2009. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, Sao Paulo. 68 p. Orientador: Ligia Ely Morganti Ferreira Dias. DOI: 10.11606/D.85.2009.tde-19112009-095254

    Abstract: A expressão de proteínas na forma de corpos de inclusão em bactérias é uma alternativa muito interessante para obtenção de proteínas recombinantes. No entanto, a agregação é uma dificuldade frequentemente encontrada durante a renaturação dessas proteínas. Altas pressões hidrostáticas são capazes de solubilizar os corpos de inclusão na presença de baixas concentrações de reagentes desnaturantes, favorecendo a renaturação protéica com alto rendimento e redução de custos. O presente trabalho tem como objetivo a renaturação de proteínas recombinantes expressas em Escherichia coli sob a forma de corpos de inclusão usando altas pressões hidrostáticas. Três toxinas, todas apresentando cinco ou mais pontes dissulfídicas foram estudadas: NXH8, Naterina 2 e Bothropstoxina 1. Suspensões dos corpos de inclusão das três proteínas foram pressurizadas em 2000 bares de pressão durante 16 horas. Os tampões de renaturação foram otimizados para as três proteínas. O tampão utilizado no processo de renaturação da NXH8 foi Tris HCl 50 mM, pH 9,0 com proporção de 1GSH:4GSSG em concentração de 6 mM e 2 M GdnHCl. Foram utilizados corpos de inclusão em D.O.(A600nm) de 0,5. Após o processo de renaturação foi realizada diálise em pH 7,0. O rendimento final de recuperação de NXH8 solúvel foi de 40%, sendo obtidos 28,6 mg/L de meio de cultura. A renaturação de Bothropstoxina 1 foi obtida em tampão de renaturação Tris HCl 50 mM pH 7,5 na proporção de 2 GSH:3 GSSG em concentração de 3 mM e 1 M GdnHCl. Utilizamos uma suspensão com D.O.(A600nm) de 0,5. O rendimento final de recuperação de Bothropstoxina 1 renaturada foi de 32 %, obtendo-se 9,2 mg/L de meio de cultura. A renaturação de Naterina 2 foi obtida em tampão de renaturação com 20 mM de Tris HCl pH 9,0 na proporção de 2 GSH:3 GSSG e concentração de 10 mM e 1 M GdnHCl e corpos de inclusão na D.O. (A600nm) de 6,0. Foram obtidas 3,7 mg de Nateria 2 renaturada /L de meio de cultura (20% de recuperação a partir dos corpos de inclusão). O rendimento da Naterina 2 renaturada foi de 20 %. Para a análise e a comprovação da eficácia do processo de renaturação sob pressão foram utilizadas as técnicas de SDS-PAGE, western blot, microscopia eletrônica de varredura, ensaios biológicos in vivo e in vitro e estruturais. As análises físicoquímicas realizadas em NXH8 não mostraram nenhuma comprovação da sua renaturação. O ensaio in vivo realizado com a Naterina 2 mostrou uma leve atividade de contração de vênulas, indicando que ela esteja em sua conformação correta. Os ensaios in vitro com a Bothropstoxina 1 mostraram uma atividade citotóxica dose-dependente em células musculares.

    Palavras-Chave: proteins; bacteria; escherichia coli; hydrostatics; pressurization; inclusions; agglomeration; spectroscopy

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  • IPEN-DOC 18592

    LEMKE, LAURA S. . Renaturação sob alta pressão hidrostítica de tiorredoxinas de Xylella fastidiosa / Renaturation under high hidrostatic pressure of thioredoxins of Xylella fastidiosa . 2012. Dissertação (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 77 p. Orientador: Ligia Ely Morganti Ferreira Dias. DOI: 10.11606/D.85.2012.tde-06032013-132235

    Abstract: Muitas das proteínas de valor biomédico relevante são encontradas em baixas concentrações em suas fontes nativas. O alto nível de expressão de proteínas recombinantes em E. coli, muitas vezes gera o acúmulo de proteínas como agregados insolúveis no citoplasma e/ou periplasma da bactéria, denominados de corpos de inclusão (CI). A alta pressão tem sido amplamente utilizada no estudo da conformação das proteínas,ela modula as interações proteína-proteína e proteína-solvente através de mudanças no volume das mesmas, promovendo a entrada de água nas cavidades não expostas da molécula e promovendo hidratação e solubilização dos agregados. O presente trabalho teve como objetivo a renaturação de proteínas recombinantes expressas como CI em Escherichia coli usando alta pressão hidrostática como condição branda de dissociação dos agregados. As tiorredoxinas TsnC e TrxA, a proteína YbbN e a proteína comigratória com bacterioferritina (Bcp), todas de Xylella fastidiosa, foram estudadas neste trabalho. As condições de renaturação foram otimizadas, utilizando-se diferentes proporções do par redox, concentrações de GdnHCl, presença de aditivos e esquemas de descompressão. Para a quantificação e análise da eficácia do processo de renaturação das proteínas sob pressão foram utilizadas as técnicas de microscopia eletrônica de varredura dos CI e de SDS-PAGE, e ensaios de atividade enzimática das proteínas. A TsnC foi renaturada em Tris HCl 50 mM com proporção de 10GSH:1GSSG em concentração final de 10 mM, 0,75 M GdnHCl, na presença de 0,5 M de Triton-X e a pressão utilizada foi de 2,4 kbar por 1 hora e 30 minutos seguida de descompressão direta e incubação por 16 horas em pressão atmosférica. O rendimento final de obtenção de TsnC solúvel foi altíssimo, de até 89,9%. A renaturação de proteína YbbN, nunca antes descrita, foi obtida em tampão de renaturação Tris HCl 50 mM, na presença de 0,5 M de L-Arginina e a pressão utilizada foi de 2,4 kbar por 1 hora e 30 minutos seguida de descompressão direta e incubação por 16 horas em pressão atmosférica. A proteína YbbN, que apresentou atividade de tioredoxina, foi renaturada com rendimento de até 98% a partir da proteína insolúvel nos CI. Foi possível a solubilização da tiorredoxina TrxA e Bcp sob alta pressão hidrostática em tampão de renaturação Tris HCl 50 mM, utilizando diferentes proporções do par redox na concentração final de 10 mM e 1,5 M de GdnHCl, porém não foi possível obter a atividade biológicas destas proteínas. Mostramos também que a L-Arginina apresenta efeito auxiliar na solubilização dos CI induzida pela alta pressão, e ao mesmo tempo se mostrou altamente protetora contra a inativação da atividade da YbbN promovida pela incubação em altas temperaturas, o que sugere que a presença deste aminoácido pode ter alta aplicabilidade juntamente com a aplicação de altas pressões para elevar os rendimentos de renaturação de proteínas recombinantes a partir de CI.

    Palavras-Chave: proteins; bacterial diseases; microorganisms; hydrostatics; pressurization; scanning electron microscopy

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  • IPEN-DOC 04620

    BARROSO, A.C.O. ; FREITAS, R.L. ; RODRIGUES, V.G.. TETH/2: Transitorio de parada de bomba. In: 8o. ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DE REATORES E TERMOHIDRAULICA. TEMA ESPECIAL: FISICA DE REATORES E TERMOHIDRAULICA, 17-20 de setembro, 1991, Atibaia, SP. 1991. p. 27-33.

    Palavras-Chave: pumps; transients; pressurization; fluid flow

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  • IPEN-DOC 18596

    RODRIGUES, DANIELLA . Utilização de altas pressões hidrostáticas para o estudo e renaturação de proteínas com estrutura quaternária / Utilization of high hydrostatic pressure for the study and refolding of proteins with quaternary structure . 2012. Dissertação (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 106 p. Orientador: Ligia Ely Morganti Ferreira Dias. DOI: 10.11606/D.85.2012.tde-06032013-144803

    Abstract: A produção de proteínas recombinantes é uma ferramenta essencial para a indústria biotecnológica e suporta a expansão da pesquisa biológica moderna. Uma variedade de hospedeiros pode ser utilizada para produzir estas proteínas e dentre eles, as bactérias E. coli são as hospedeiras mais utilizadas. No entanto, a expressão heteróloga de genes em E. coli frequentemente resulta em um processo de enovelamento incompleto que leva ao acúmulo de agregados insolúveis, conhecidos como corpos de inclusão (CI). Altas pressões hidrostáticas são capazes de desfavorecer interações intermoleculares hidrofóbicas e eletrostáticas, levando à dissociação dos agregados e por isso são úteis para solubilizar e renaturar proteínas agregadas em CI. O presente trabalho teve como objetivo o estudo do processo de desagregação dos CI e de renaturação das proteínas oligoméricas subunidade B da toxina colérica (CTB) e região globular da fibra adenoviral (RGFA) utilizando altas pressões hidrostáticas. A toxina colérica (CT) é composta por uma subunidade A e cinco subunidades B combinadas em uma holotoxina AB5. A CTB é a porção pentamérica não tóxica da CT, responsável pela ligação da holotoxina ao receptor gangliosídeo GM1. A fibra do adenovírus é uma proteína homotrimérica que forma parte do capsídeo viral, organizada em três regiões: a cauda N-terminal, a haste central e a região C-terminal (região globular). A RGFA se liga à proteína de membrana CAR nas células hospedeiras e promove a internalização do vírus. Os estudos apresentados neste trabalho demonstraram que a alta pressão hidrostática foi eficaz na desagregação dos CI da CTB e da RGFA. As condições de renaturação foram otimizadas utilizando-se diferentes proporções do par redox glutationa oxidada e reduzida, concentrações de agentes caotrópicos, presença de aditivos e esquemas diferenciados de compressão/descompressão daqueles previamente descritos na literatura. CTB solúvel e pentamérica foi obtida pela compressão da suspensão de CI a 2,4 kbar por 16 horas em tampão TrisHCl 50 mM pH 8,5, 1 mM de tween 20 e descompressão direta seguida de incubação em pressão atmosférica. O rendimento de renaturação da CTB solúvel e pentamérica foi de até 45 % e 288 mg de CTB/litro de cultura bacteriana. Esta proteína apresentou estrutura regular e atividade biológica. RGFA trimérica foi obtida pela compressão da suspensão de CI em tampão TrisHCl 50 mM pH 8,0 e 0,5 M de L-arginina a 2,4 kbar por 1,5 horas e 0,4 kbar por 16 horas antes da completa descompressão. O rendimento de proteína solúvel trimérica da RGFA foi de 4 %, porém não foi possível obter a atividade biológica desta proteína.

    Palavras-Chave: proteins; bacteria; escherichia coli; inclusions; hydrostatics; pressurization

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

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