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SANTORO, M.L.; SOUSA e SILVA, M.C.C.; GONCALVES, L.R.C.; SANTOS, S.M.A.; CARDOSO, D.F.; FERREIRA, I.L.L.; SAIKI, M.
; PERES, C.A.; SANO MARTINS, I.S.. Comparison of the biological activities in venoms from three subspecies of the South American rattlesnake (Crotalus durissus terrificus, C. durissus cascavella and C. durissus collilineatus).
Comparative Biochemistry Physiology, C,
v. 122,
p. 61-73,
1999.
Palavras-Chave: venoms; toxins; snakes; taxonomy; blood coagulation; proteolysis
. Comparison of the biological activities in venoms from three subspecies of the South American rattlesnake (Crotalus durissus terrificus, C. durissus cascavella and C. durissus collilineatus). Comparative Biochemistry Physiology, C, v. 122, p. 61-73, 1999. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/7115. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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OLIVEIRA, PRISCILA N.; COURROL, DANIELLA S.; CHURA-CHAMBI, ROSA M.
; MORGANTI, LIGIA
; SOUZA, GISELE O.; FRANZOLIN, MARCIA R.; WUNDER JUNIOR, ELSIO A.; HEINEMANN, MARCOS B.; BARBOSA, ANGELA S.. Inactivation of the antimicrobial peptide LL-37 by pathogenic Leptospira.
Microbial Pathogenesis,
v. 150,
p. 1-7,
2021.
DOI:
10.1016/j.micpath.2020.104704
Abstract:
Leptospires are aerobic, Gram-negative spirochetes with a high invasive capacity. Pathogenic leptospires secrete
proteases that inactivate a variety of host’s proteins including molecules of the extracellular matrix and of the
human complement system. This strategy, used by several pathogens of medical importance, contributes to
bacterial invasion and immune evasion. In the current work we present evidence that Leptospira proteases also
target human cathelicidin (LL-37), an antimicrobial peptide that plays an important role in the innate immune
response. By using six Leptospira strains, four pathogenic and two saprophytic, we demonstrated that proteases
present in the supernatants of pathogenic strains were capable of degrading LL-37 in a time-dependent manner,
whereas proteolytic degradation was not observed with the supernatants of the two saprophytic strains. Inactivation
of LL-37 was prevented by using the 1,10-phenanthroline inhibitor, thus suggesting the involvement of
metalloproteinases in this process. In addition, the antibacterial activity of LL-37 against two Leptospira strains
was evaluated. Compared to the saprophytic strain, a greater resistance of the pathogenic strain to the action of
the peptide was observed. Our data suggest that the capacity to inactivate the host defense peptide LL-37 may be
part of the virulence arsenal of pathogenic Leptospira, and we hypothesize that its inactivation by the bacteria
may influence the outcome of the disease.
Palavras-Chave: bacteria; antimicrobial agents; inactivation; peptides; electrophoresis; proteolysis
. Inactivation of the antimicrobial peptide LL-37 by pathogenic Leptospira. Microbial Pathogenesis, v. 150, p. 1-7, 2021. DOI: 10.1016/j.micpath.2020.104704. Disponível em: http://200.136.52.105/handle/123456789/31771. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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COURROL, DANIELLA dos S.; SILVA, CRISTIANE C.F. da; PRADO, LUAN G.; CHURA-CHAMBI, ROSA M.
; MORGANTI, LIGIA
; SOUZA, GISELE O. de; HEINEMANN, MARCOS B.; ISAAC, LOURDES; CONTE, FERNANDO P.; PORTARO, FERNANDA C.V.; RODRIGUES-DA-SILVA, RODRIGO N.; BARBOSA, ANGELA S.. Leptolysin, a Leptospira secreted metalloprotease of the pappalysin family with broad-spectrum activity.
Frontiers in Cellular and Infection Microbiology,
v. 12,
p. 1-20,
2022.
DOI:
10.3389/fcimb.2022.966370
Abstract:
Extracellular proteolytic enzymes are produced by a variety of pathogenic microorganisms, and contribute to host colonization by modulating virulence. Here, we present a first characterization of leptolysin, a Leptospira metalloprotease of the pappalysin family identified in a previous exoproteomic study. Comparative molecular analysis of leptolysin with two other pappalysins from prokaryotes, ulilysin and mirolysin, reveals similarities regarding calcium, zinc, and arginine -binding sites conservation within the catalytic domain, but also discloses peculiarities. Variations observed in the primary and tertiary structures may reflect differences in primary specificities. Purified recombinant leptolysin of L. interrogans was obtained as a ~50 kDa protein. The protease exhibited maximal activity at pH 8.0 and 37°C, and hydrolytic activity was observed in the presence of different salts with maximum efficiency in NaCl. Substrate specificity was assessed using a small number of FRET peptides, and showed a marked preference for arginine residues at the P1 position. L. interrogans leptolysin proteolytic activity on proteinaceous substrates such as proteoglycans and plasma fibronectin was also evaluated. All proteins tested were efficiently degraded over time, confirming the protease´s broad-spectrum activity in vitro. In addition, leptolysin induced morphological alterations on HK-2 cells, which may be partially attributed to extracellular matrix (ECM) degradation. Hemorrhagic foci were observed in the dorsal skin of mice intradermally injected with leptolysin, as a plausible consequence of ECM disarray and vascular endothelium glycocalyx damage. Assuming that leptospiral proteases play an important role in all stages of the infectious process, characterizing their functional properties, substrates and mechanisms of action is of great importance for therapeutic purposes.
Palavras-Chave: bacteria; proteins; proteolysis; recombination; microorganisms
. Leptolysin, a Leptospira secreted metalloprotease of the pappalysin family with broad-spectrum activity. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, v. 12, p. 1-20, 2022. DOI: 10.3389/fcimb.2022.966370. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/33415. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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UEDA, ERIC; SOARES, CARLOS
; WALKER, AMEAE; BARTOLINI, PAOLO
. Point mutation of serine 179 in the human prolactin (PRL) affects recombinant protein expression, folding and secretion, abolishes PRL nickel (II)-binding and increases heparin binding capacities.
Microbial Cell Factories,
v. 5,
Suppl. 1,
p. 50-54,
2006.
Palavras-Chave: gene mutations; serine; lth; proteins; recombinant dna; escherichia coli; proteolysis; heparin; immunoassay
. Point mutation of serine 179 in the human prolactin (PRL) affects recombinant protein expression, folding and secretion, abolishes PRL nickel (II)-binding and increases heparin binding capacities. Microbial Cell Factories, v. 5, p. 50-54, 2006. Suppl. 1. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/5438. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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UEDA, ERIC; SOARES, CARLOS
; WALKER, AMEAE; BARTOLINI, P.
. Point mutation of serine 179 in the human prolactin (PRL) affects recombinant protein expression, folding and secretion, abolishes PRL nickel (II)-binding and increases heparin binding capacities.
In: RECOMBINANT PROTEIN PRODUCTION MEETING, 4th,
Sept. 21-23, 2006,
Barcelona, Spain.
Abstract...
2006.
Palavras-Chave: lth; serine; escherichia coli; gene mutations; gene recombination; mammary glands; proteolysis; heparin
. Point mutation of serine 179 in the human prolactin (PRL) affects recombinant protein expression, folding and secretion, abolishes PRL nickel (II)-binding and increases heparin binding capacities. In: RECOMBINANT PROTEIN PRODUCTION MEETING, 4th, Sept. 21-23, 2006, Barcelona, Spain. Abstract... 2006. Disponível em: http://repositorio.ipen.br/handle/123456789/19952. Acesso em: $DATA.Como referenciar este itemEsta referência é gerada automaticamente de acordo com as normas do estilo IPEN/SP (ABNT NBR 6023) e recomenda-se uma verificação final e ajustes caso necessário.
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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.
A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.
1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.
2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.
O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.
Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.
A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.
O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.