Navegação por assunto "tsh"

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  • IEA-PUB-153

    LOMONACO, D.A.; OLIVEIRA, H.L.; KIEFFER, J. ; PIERONI, R.R. . Abnormal regulation of thyroid function in patients with chronic Chagas' disease. 1967. p.

    Palavras-Chave: homeostasis; infectious diseases; thyroid; tsh

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  • IPEN-DOC 06555

    PERONI, CIBELE N. . Altos niveis de expressao de tireotrofina humana em celulas de ovario de hamster chines mediante a utilizacao de vetores dicistronicos. 1999. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 86 p. Orientador: Paolo Bartolini.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; recombinant dna; clone cells; ovaries; gene amplification; cell cultures; bioreactors; radioimmunoassay; hormones; pituitary hormones

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  • IPEN-DOC 04691

    GIMBO VIANNA, E.K. ; PERONI, C.N. ; MORGANTI, L. ; RIBELA, M.T.C.P. ; BARTOLINI, P. . Amplification of hTSH alfa and beta subunit genes by PCR, using pituitary cDNA for recombinant hTSH preparation. In: 22o. CONGRESSO BRASILEIRO DE ENDOCRINOLOGIA E METABOLOGIA, 17-21 de novembro, 1996, Salvador, BA. Abstract... 1996. p. 274.

    Palavras-Chave: polymerase chain reaction; dna; tsh; recombinant dna; pituitary hormones

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  • IPEN-DOC 06345

    PERONI, C.N. ; GIMBO VIANNA, E.K. ; MORGANTI, L. ; RIBELA, M.T.C.P. ; BARTOLINI, P. . Amplification of hTSH alphaand beta-subunit genes by PCR, using pituitary cDNA for recombinant hTSH preparation and production of the alpha-subunit in CHO cells. In: 26a. REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 3-6 de maio, 1997, Caxambu, MG. Abstract... 1997.

    Palavras-Chave: tsh; gene recombination; recombinant dna; genes; biosynthesis; polymerase chain reaction; dna-cloning; cho cells

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  • IPEN-DOC 14185

    ALMEIDA, BEATRIZ E. de . Analise de luteotrofina humana e de gonadotrofina corionica humana, recombinante e natural, por cromatografia liquida de alta eficiencia em fase reversa / Analysis of recombinant and native human lutropin and human chorionic gonadotropin by reversed-phase high performance liquid chromatography . 2009. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, Sao Paulo. 66 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/D.85.2009.tde-19112009-100800

    Abstract: Neste trabalho foram desenvolvidas condições específicas de RP-HPLC para análise de preparações recombinantes e naturais de hLH, de hCG, e de suas subunidades. O hLH e o hCG heterodimérico e suas subunidades e migraram com tempos de retenção (tR) significativamente diferentes, na seguinte ordem de hidrofobicidade crescente: -hCG < -hLH < hCG < hLH < -hCG < -hLH. Nestas condições, onze preparações foram estudadas: o Padrão Internacional recombinante hLH-WHO 96/602, uma preparação comercial recombinante, duas preparações hipofisárias altamente purificadas de hLH, uma preparação recombinante e duas preparações urinárias de hCG e quatro produtos urinários heterogêneos, contendo hLH + hFSH. Todas as preparações de hLH mostraram um tempo de retenção similar para o pico principal (tR = 38,35 ± 0,42 min; DPR = 1,1 %; n = 4 preparações), enquanto o pico principal do hCG migrou cerca de 4% mais rápido, quando comparado a este valor médio. Picos de hLH, hFSH e hCG foram também identificados nas preparações urinárias heterogêneas. O método foi validado para as sete preparações homogêneas, sendo a exatidão, precisão e sensibilidade calculadas com base na curva dose-resposta, altamente linear (r=0,99998; p<0,0001; n=20). A quantificação de diferentes gonadotrofinas nas preparações heterogêneas foi também realizada, embora com claras limitações de exatidão.

    Palavras-Chave: hormones; hcg; fsh; tsh; gonadotropins; chromatography; quantitative chemical analysis

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  • IPEN-DOC 11008

    OLIVEIRA, J.E. ; LOUREIRO, R.F.; PERONI, C.N. ; BARTOLINI, P. ; RIBELA, M.T.C.P. . Analysis of human thyroid stimulating hormone (hTSH) obtained in CHO cells under different culture conditions. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ATUALIZACAO EM ENDOCRINOLOGIA E METABOLOGIA, 26-30 jul, 2005, Aracaju, SE. Resumos... 2005. p. S372.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; gene recombination; tsh; carbon dioxide; high-performance liquid chromatography; chromatography; proteins

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  • IPEN-DOC 04692

    PERONI, C.N. ; RIBELA, M.T.C.P. ; BARTOLINI, P. . Aplication of a complete set of hTSH immunoradiometric assay (IRMA) reagents produced at IPEN-CNEN/SP to neonatal hypothyroidism screening programs in Latin America. In: 22o. CONGRESSO BRASILEIRO DE ENDOCRINOLOGIA E METABOLOGIA, 17-21 de novembro, 1996, Salvador, BA. Abstract... 1996. p. 160.

    Palavras-Chave: tsh; neonates; hypothyroidism; sensitivity; latin america

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  • IPEN-DOC 03162

    BORGHI, V.C.; LIN, L.H.. Application of a human thyrotropin purified from hypophyses at IPEN-CNEN/SP in the preparation of the radioimmunoassay tracer:/sup (125)I/h TSH. In: 6th JAPAN-BRAZIL SYMPOSIUM ON SCIENCE AND TECHNOLOGY, Aug. 10-13, 1988, Sao Paulo, SP. 1988.

    Palavras-Chave: tsh; pituitary gland; labelling; radioimmunoassay

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  • IPEN-DOC 29243

    FREIRE, RENAN P. . Bioquímica estrutural da tireotrofina de Arapaima gigas e sua expressão em células de mamífero / Structural biochemistry of Arapaima gigas thyrotropin and its expression in mammalian cells . 2022. Dissertação (Mestrado em Tecnologia Nuclear) - Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 133 p. Orientador: Carlos Roberto Jorge Soares. DOI: 10.11606/D.85.2022.tde-08112022-105344

    Abstract: Introdução: O Pirarucu (Arapaima gigas) é uma espécie de peixe nativa da bacia amazônica que pode alcançar até 200 kg e dois metros de comprimento. Alvo de pesca predatória e modificações ambientais, especialmente político-econômicas, já se nota um relativo declínio da população local e, segundo órgãos fiscalizadores, a espécie está em possível risco de extinção. Há ainda uma dificuldade no manejo em cativeiro, visto sua gama de necessidades nutricionais e comportamentos que ainda são investigados. A tireotrofina (TSH) atua no controle da reprodução em diferentes espécies de peixes. E do ponto de vista ecológico tem sua expressão modificada quando em contato com substâncias poluentes, como metais pesados e agrotóxicos. O TSH é uma glicoproteína de peso molecular variando de 24-28 kDa formada pela ligação não-covalente de duas subunidades alfa e beta, sendo a alfa comum para outros hormônios glicoproteicos, como o FSH, LH e CG. Sua função é bem estabelecida, participando diretamente na síntese dos hormônios tireoidianos (HTs) que atuam no desenvolvimento embrionário, modulação da atividade cerebral, gonadal, hepática, entre outros. Objetivos: Obter a subunidade beta do TSH de Arapaima gigas, caracterizar sua estrutura in silico e expressar em células de mamífero. Metodologia: Foram utilizadas metodologias de identificação genômica da subunidade beta in silico e construção da estrutura do heterodímero com técnicas de inteligência artificial. Aplicou-se duas ferramentas de predição: gênica (Gnomon) e estrutural (Alphafold), como também se realizou in silico estudos sobre distância evolutiva, dinâmica molecular e propriedades físico-químicas. As informações recuperadas das predições foram em parte confirmadas com PCR de hipófises retiradas de Pirarucus e a expressão de agTSH em células de mamífero HEK293F. Resultados: A similaridade da cadeia beta variou de 40,10-81,60% entre 39 espécies alinhadas com a sequência obtida. São 146 aminoácidos com 12 cisteínas (que formam seis pontes dissulfeto) e um único sítio de N-glicosilação conservados. A árvore filogenética construída indica maior grau de parentesco com a ordem elopiformes e clupeiformes. A estrutura do heterodímero é majoritariamente polar, com predominância de folhas-beta na sua estrutura secundária, sendo uma citocina com nó de cistina (CATH 2.10.90.10). Os estudos de dinâmica molecular da interação do TSH com receptor do seu ancestral comum, Aruanã-dourado (S. formosus), ambos resolvidos por Alphafold, apontam valores comparáveis ao modelo humano, com diferença de valores relacionados a energia de ligação (ΔG) entre 1,50-8,64%, indicando um caminho para estudos in vitro e in vivo. Sua expressão, feita de maneira transiente, obteve rendimento de agTSH 25 mg/L, similar a trabalho anterior com agFSH 28 mg/L, quantificados através de técnicas cromatográficas no meio condicionado. Conclusões: A região codificante e 3' não traduzida da subunidade beta foi identificada e utilizada juntamente com a subunidade alfa para a produção de agTSH em células HEK293. A metodologia utilizada poderá ser aplicada para que novas proteínas da espécie sejam descritas. Muito embora ainda requeria otimização para aumento da expressão, este trabalho contribuirá para que futuros estudos explorem sua atividade biológica, investigando a eficiência quanto à reprodução e melhoria da capacidade reprodutiva em cativeiro do pirarucu.

    Palavras-Chave: pituitary hormones; organic compounds; tsh; fishes; mammals; thyroid hormones; endocrine glands; disturbances; amazon river; biochemistry; structural models; polymerase chain reaction; rna polymerases; artificial intelligence; expert systems; detection

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  • IPEN-DOC 10865

    GUIMARAES, M.I.C.C.; SILVA, M.A.; OKAMOTO, M.R.; YORIYAZ, H. ; BUCHPIGUEL, C.A.; OKAZAKI, K. ; BARTOLINI, P. . Calculo do tempo de residencia e da atividade acumulada na glandula tereoide quando da aplicacao de sup(131)I precedido de TSH recombinante (rTSH): estudo experimental em ratos. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE FISICA MEDICA, 10., 26-29 maio, 2005, Salvador, BA. comunicacao oral... 2005.

    Palavras-Chave: thyroid; iodine 131; tsh; gene recombination; cumulative radiation effects; rats

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  • IPEN-DOC 10866

    GUIMARAES, M.I.C.C.; SILVA, M.A.; OKAMOTO, M.R.; YORIYAZ, H. ; BUCHPIGUEL, C.A.; OKAZAKI, K. ; BARTOLINI, P. . Calculo do tempo de residencia e da atividade acumulada na glandula tereoide quando da aplicacao de sup(131)I precedido de TSH recombinante (rTSH): estudo experimental em ratos. In: SIMPOSIO AVANCOS EM PESQUISA MEDICA DOS LABORATORIOS DE INVESTIGACAO MEDICA DO HC-FMUSP, 2., 16-17 de maio, 2005, Sao Paulo, SP. Poster... 2005.

    Palavras-Chave: thyroid; iodine 131; tsh; residence half-time; rats

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  • IPEN-DOC 21641

    PAULA, GISELI S. de ; RIBELA, MARIA T. de C.P. . Caracterização físco-química imunológica e biológica de preparações de tireotrofina humana (hTSH) com diferenças na porção glicídica. In: PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 17.; PROGRAMA DE BOLSAS E INICIAÇÃO CIENTÍFICA CNEN, 8.; PROGRAMA INSTITUCIONAL DE BOLSAS DE INICIAÇÃO DESENVOLVIMENTO TECNOLÓGICO E INOVAÇÃO, 1., 17-18 de novembro, 2011, São Paulo, SP. Resumo expandido... 2011. p. 157-158.

    Palavras-Chave: comparative evaluations; tsh; cho cells; high-performance liquid chromatography; electrophoresis; radioimmunoassay; thyroxine; mice; animals

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  • IPEN-DOC 11521

    LOUREIRO, RENAN F. . Caracterização físico-química da foliculotrofina humana (hFSH) recombinante e de suas subunidades, por cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC) em fase reversa: comparação com a preparação de referência de hFSH de origem hipofisária do 'National Hormone and Pituitary Program' dos EUA. 2006. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/D.85.2006.tde-30032012-100440

    Abstract: Um método de cromatografia líquida de alta eficiência por fase reversa (RP-HPLC) para análise qualitativa e quantitativa do hormônio folículo estimulante humano íntegro (hFSH), foi estabelecido e validado quanto à exatidão, precisão e sensibilidade. O FSH humano é um hormônio glicoprotéico dimérico largamente utilizado em medicina reprodutiva tanto para diagnóstico quanto para terapia. A metodologia desenvolvida preserva a integridade da proteína, permitindo a análise da forma heterodimérica intacta, e não somente de suas subunidades, como é normalmente obtida na maioria das condições geralmente empregadas. Esta técnica foi também utilizada para a comparação da hidrofobicidade relativa de preparações de hFSH hipofisária, urinária e derivadas de células de ovário de hamster chinês (CHO) bem como de outros dois hormônios glicoprotéicos, sintetizados na hipófise anterior: hormônio humano estimulante da tireóide (hTSH) e hormônio luteinizante humano (hLH). O menos hidrofóbico dos três hormônios analisados foi o hFSH, seguido do hTSH e do hLH. Uma diferença significativa (p<0,005) foi observada entre o tempo de retenção (tR) das preparações hipofisária e recombinante de hFSH, refletindo diferenças estruturais nas suas cadeias de carboidratos. Duas isoformas principais foram detectadas no hFSH urinário, incluindo uma forma que foi significativamente diferente (p<0,005) das preparações hipofisária e recombinante. Foram demonstradas linearidade da curva dose-resposta (r=0,9965, n=15) para esta metodologia de RP-HPLC, bem como uma precisão inter-ensaio, cujo coeficiente de variação é menor que 4%, para a quantificação de diferentes preparações de hFSH e uma sensibilidade da ordem de 40 ng. Foram também analisados o comportamento cromatográfico e a hidrofobicidade relativa das subunidades individuais das preparações recombinantes e hipofisária de hFSH. Além disso, a exata massa molecular das subunidades individuais de hFSH e do heterodímero foram simultaneamente determinadas por espectrometria de massa MALDI-TOF. A presente metodologia representa, em nossa opinião, uma ferramenta essencial para a caracterização e controle de qualidade deste hormônio, que ainda não consta das principais farmacopéias.

    Palavras-Chave: fsh; tsh; experimental data; liquid column chromatography; gonadotropins; pituitary hormones

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  • IPEN-DOC 16160

    DAMIANI, R.; OLIVEIRA, J.E. ; ALMEIDA, B.E.; BARTOLINI, P. ; RIBELA, M.T.C.P. . Charge isomer distribution of different pituitary and recombinant human thyrotropin (hTSH) preparations. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 39., 18-21 de maio, 2010, Foz do Iguacu, PR. Resumos... 2010. p. 68.

    Palavras-Chave: tsh; carbohydrates; glycoproteins; pituitary gland; recombinant dna; structural chemical analysis; high-performance liquid chromatography

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  • IPEN-DOC 03859

    ARAUJO, E.A.; BARTOLINI, P. . Comparacao da tecnica de separacao de radioimunoensaios em fase magnetica com dois metodos de fase liquida, mediante perfis de precisao. In: 1o. ENCONTRO NACIONAL DE APLICACOES NUCLEARES, 27-30 de maio, 1991, Recife, PE. 1991. p. 130-138.

    Palavras-Chave: tsh; radioimmunoassay

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  • IPEN-DOC 11433

    OLIVEIRA, J.E. ; LOUREIRO, R.F.; CARVALHO, C.M.; DAMIANI, R.; BARTOLINI, P. ; RIBELA, M.T.C.P. . Comparative studies of pituitary (NIDDK, USA) and recombinant (Thyrogen and IPEN) human thyroid stimulating hormone (hTSH) for what concerns cabohydrate structures and charge heterogeneity. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 35., 1-4 de julho, 2006, Aguas de Lindoia, SP. Resumos... 2006.

    Palavras-Chave: pituitary hormones; tsh; trh; cho cells; recombination; carbohydrates; oligosaccharides

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  • IPEN-DOC 14161

    DAMIANI, RENATA; OLIVEIRA, JOAO E. de ; ALMEIDA, BEATRIZ E.; BARTOLINI, PAOLO ; RIBELA, MARIA T.C.P. . Comparison between CHO-derived thyrotropin containing 'alfa' 2,6 sialic acid linkages (hlsr-hTSH) and the conventional recombinant product. In: ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY SOCIETY, 38., May 16-19, 2009, Aguas de Lindoia, SP. Abstract... 2009.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; sialic acid; recombinant dna; glycoprotein compounds

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  • IPEN-DOC 19380

    VALGODE, FLAVIA G.S.; SILVA, MARCIA A. da; GONZALEZ, JULIA A.; YORIYAZ, HELIO ; GUIMARAES, MARIA I.C.C.; RIBELA, MARIA T. de C.P. ; BUCHPIGUEL, CARLOS A.; BARTOLINI, PAOLO ; OKAZAKI, KAYO . Comparison of the cytogenetic effects of sup(131)I in patients with differentiated thyroid cancer with and without prior treatment with rhtsh. In: INTERNATIONAL NUCLEAR ATLANTIC CONFERENCE; MEETING ON NUCLEAR APPLICATIONS, 11th; MEETING ON REACTOR PHYSICS AND THERMAL HYDRAULICS, 18th; MEETING ON NUCLEAR INDUSTRY, 3rd, November 24-29, 2013, Recife, PE. Proceedings... Sao Paulo: ABEN, 2013, 2013.

    Palavras-Chave: thyroid; neoplasms; indium 131; cytology; genetic radiation effects; chromosomal aberrations; radioinduction; thyroid hormones; tsh

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  • IPEN-DOC 00315

    BORGHI, VANIA C. . Contribuição ao conhecimento das alterações do eixo hipotálamo-hipófise-tireóideo na hipoproteinemia experimental em ratos wistar albinos (Rattus Norvegicus Albinus). 1977. Tese (Doutoramento) - Instituto de Biociencias, Universidade de Sao Paulo - IB/USP, Sao Paulo. 108 p. Orientador: Ary dos Santos do Amaral.

    Palavras-Chave: hypothalamus; nutritional deficiency; pituitary gland; proteins; rats; thyroid; tsh

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  • IPEN-DOC 04161

    LIN, L.H.; BORGHI, V.C.. Controle de qualidade de radioimunoensaio para dosagem de tireotrofina em extratos hipofisarios humanos. In: 4o. CONGRESSO GERAL DE ENERGIA NUCLEAR, 5-9 de julho, 1992, Rio de Janeiro, RJ. 1992. p. 647-652.

    Palavras-Chave: radioimmunoassay; tsh; quality control

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Autor: Maprelian

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

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