Navegação Periódicos - Artigos por assunto "vaccines"

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  • IPEN-DOC 01473

    GENNARI, S.M. ; ABDALLA, A.L.. Aplicacao experimental de uma vacina irradiada contra o dictyocaulus viviparus. Pesquisa Agropecuaria Brasileira, v. 18, n. 3, p. 287-293, 1983.

    Palavras-Chave: calves; dictyocaulus; larvae; vaccines

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  • IPEN-DOC 27822

    SARTORI, GISELLE P.; COSTA, ANDREA da; MACARINI, FERNANDO L. dos S.; MARIANO, DOUGLAS O.C.; PIMENTA, DANIEL C.; SPENCER, PATRICK J. ; NALI, LUIZ H. da S.; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.. Characterization and evaluation of the enzymatic activity of tetanus toxin submitted to cobalt-60 gamma radiation. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 27, p. 1-13, 2021. DOI: 10.1590/1678-9199-JVATITD-2020-0140

    Abstract: Background Tetanus toxin blocks the release of the inhibitory neurotransmitters in the central nervous system and causes tetanus and its main form of prevention is through vaccination. The vaccine is produced by inactivation of tetanus toxin with formaldehyde, which may cause side effects. An alternative way is the use of ionizing radiation for inactivation of the toxin and also to improve the potential immunogenic response and to reduce the post-vaccination side effects. Therefore, the aim of this study was to characterize the tetanus toxin structure after different doses of ionizing radiation of 60Co. Methods Irradiated and native tetanus toxin was characterized by SDS PAGE in reducing and non-reducing conditions and MALD-TOF. Enzymatic activity was measured by FRET substrate. Also, antigenic properties were assessed by ELISA and Western Blot data. Results Characterization analysis revealed gradual modification on the tetanus toxin structure according to doses increase. Also, fragmentation and possible aggregations of the protein fragments were observed in higher doses. In the analysis of peptide preservation by enzymatic digestion and mass spectrometry, there was a slight modification in the identification up to the dose of 4 kGy. At subsequent doses, peptide identification was minimal. The analysis of the enzymatic activity by fluorescence showed 35 % attenuation in the activity even at higher doses. In the antigenic evaluation, anti-tetanus toxin antibodies were detected against the irradiated toxins at the different doses, with a gradual decrease as the dose increased, but remaining at satisfactory levels. Conclusion Ionizing radiation promoted structural changes in the tetanus toxin such as fragmentation and/or aggregation and attenuation of enzymatic activity as the dose increased, but antigenic recognition of the toxin remained at good levels indicating its possible use as an immunogen. However, studies of enzymatic activity of tetanus toxin irradiated with doses above 8 kGy should be further analyzed.

    Palavras-Chave: cobalt 60; detoxification; enzyme activity; gamma radiation; irradiation; neurology; radiation dose units; tetanus; toxins; vaccines

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  • IPEN-DOC 20095

    RODRIGUES, D. ; FARINHA-ARCIERI, L.E.; VENTURA, A.M.; CHURA-CHAMBI, R.M. ; MALAVASI, R.V.; LEMKE, L.S.; GUIMARAES, J.S.; HO, P.L.; MORGANTI, L. . Effect of pressure on refolding of recombinant pentameric cholera toxin B. Journal of Biotechnology, v. 173, p. 98-105, 2014.

    Palavras-Chave: proteins; cholera; toxins; escherichia coli; vaccines; pressure range; inclusions

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  • IPEN-DOC 27541

    PEREIRA, LENNON R.; ALVES, RUBENS P. dos S.; SALES, NATIELY S.; ANDREATA-SANTOS, ROBERT; VENCESLAU-CARVALHO, ALEXIA A.; PEREIRA, SAMUEL S.; CASTRO-AMARANTE, MARIA F.; RODRIGUES-JESUS, MONICA J.; FAVARO, MARIANNA T. de P.; CHURA-CHAMBI, ROSA M. ; MORGANTI, LIGIA ; FERREIRA, LUIS C. de S.. Enhanced immune responses and protective immunity to Zika virus induced by a DNA vaccine encoding a chimeric NS1 fused with type 1 Herpes virus gD protein. Frontiers in Medical Technology, v. 2, p. 1-14, 2020. DOI: 10.3389/fmedt.2020.604160

    Abstract: Zika virus (ZIKV) is a globally-distributed flavivirus transmitted to humans by Aedes mosquitoes, usually causing mild symptoms that may evolve to severe conditions, including neurological alterations, such as neonatal microcephaly and Guillain-Barré syndrome. Due to the absence of specific and effective preventive methods, we designed a new subunit vaccine based on a DNA vector (pgDNS1-ZIKV) encoding the non-structural protein 1 (NS1) genetically fused to the Herpes Simplex Virus (HSV) glycoprotein D (gD) protein. Recombinant plasmids were replicated in Escherichia coli and the expression of the target protein was confirmed in transfected HEK293 cells. C57BL/6 and AB6 (IFNAR1–/–) mice were i.m. immunized by electroporation in order to evaluate pgDNS1-ZIKV immunogenicity. After two doses, high NS1-specific IgG antibody titers were measured in serum samples collected from pgDNS1-ZIKV-immunized mice. The NS1-specific antibodies were capable to bind the native protein expressed in infected mammalian cells. Immunization with pgDNS1-ZIKV increased both humoral and cellular immune responses regarding mice immunized with a ZIKV NS1 encoding vaccine. Immunization with pgDNS1-ZIKV reduced viremia and morbidity scores leading to enhanced survival of immunodeficient AB6 mice challenged with a lethal virus load. These results give support to the use of ZIKV NS1 as a target antigen and further demonstrate the relevant adjuvant effects of HSV-1 gD.

    Palavras-Chave: viruses; zika virus; vaccines; immunity; dna; proteins; influenza; influenza viruses; glycoproteins; herpes simplex; arthropods; enzyme immunoassay; mice

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  • IPEN-DOC 25082

    COSTA, ANDREA da; ZORGI, NAHIARA E.; NASCIMENTO, NANCI do ; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.; ANDRADE JUNIOR, HEITOR F. de. Gamma irradiation of Toxoplasma gondii protein extract improve immune response and protection in mice models. Biomedicine & Pharmacotherapy, v. 106, p. 599-604, 2018. DOI: 10.1016/j.biopha.2018.06.155

    Abstract: Gamma radiation induces protein changes that enhance immunogenicity for venoms, used in antivenin production. Coccidian parasites exposed to gamma radiation elicit immune response with protection in mice and man, but without studies on the effect of gamma radiation in soluble acellular extracts or isolated proteins. Toxoplasmosis is a highly prevalent coccidian disease with only one vaccine for veterinary use but with remaining tissue cysts. Total parasite extracts or recombinant proteins used as immunogen induce usually low protection. Here, we study gamma radiation effect on T. gondii extracts proteins (STAG) and its induced immunity in experimental mice models. By SDS-PAGE, protein degradation is seen at high radiation doses, but at ideal dose (1500 Gy), there are preservation of the antigenicity and immunogenicity, detected by specific antibody recognition or production after mice immunization. Immunization with STAG irradiated at 1500 Gy induced significant protection in mice immunized and challenged with distinct T. gondii strains. In their blood, higher levels of specific CD19+, CD3+CD4+ and CD3+CD8+ activated cells were found when compared to mice immunized with STAG. Irradiated T. gondii tachyzoites extracts induce immune response and protection in mice in addition, could be a feasible alternative for Toxoplasma vaccine.

    Palavras-Chave: gamma radiation; parasites; immunity; vaccines; proteins; glycoproteins; immune reactions; mice

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  • IPEN-DOC 21754

    ZORGI, NAHIARA E.; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.; SATO, MARIA N.; NASCIMENTO, NANCI do ; ANDRADE JUNIOR, HEITOR F. de. Immunity in the spleen and blood of mice immunized with irradiated Toxoplasma gondii techyzoites. Medical Microbiology and Immunology, v. 205, p. 297-314, 2016.

    Palavras-Chave: immunity; spleen; blood; mice; animals; vaccines; lymphocytes; ionizing radiations; polymerase chain reaction; protozoa; parasites; irradiation; antigens; antibodies; blood cells; lymphokines; brain; dna

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  • IPEN-DOC 28422

    AMARAL, MARCELO P.; COIRADA, FERNANDA C.; APOSTOLICO, JULIANA de S.; TOMITA, NADIA; FERNANDES, EDGAR R.; SOUZA, HIGO F.S.; CHURA-CHAMBI, ROSA M. ; MORGANTI, LIGIA ; BOSCARDIN, SILVIA B.; ROSA, DANIELA S.. Prime-boost with Chikungunya virus E2 envelope protein combined with Poly (I:C) induces specific humoral and cellular immune responses. Current Research in Immunology, v. 2, p. 23-31, 2021. DOI: 10.1016/j.crimmu.2021.03.001

    Abstract: Chikungunya virus (CHIKV) is an arbovirus transmitted to humans mainly by the bite of infected Aedes aegypti and Aedes albopictus mosquitoes. CHIKV illness is characterized by fever and long-lasting arthritic symptoms, and in some cases it is a deadly disease. The CHIKV envelope E2 (E2CHIKV) glycoprotein is crucial for virus attachment to the cell. Furthermore, E2CHIKV is the immunodominant protein and the main target of neutralizing antibodies. To date, there is no available prophylactic vaccine or specific treatment against CHIKV infection. Here, we designed and produced a DNA vaccine and a recombinant protein containing a consensus sequence of E2CHIKV. C57BL/6 mice immunized twice with the E2CHIKV recombinant protein in the presence of the adjuvant Poly (I:C) induced the highest E2CHIKV-specific humoral and cellular immune responses, while the immunization with the homologous DNA vaccine pVAX-E2CHIKV was able to induce specific IFN-γ producing cells. The heterologous prime-boost strategy was also able to induce specific cellular and humoral immune responses that were, in general, lower than the responses induced by the homologous E2CHIKV recombinant protein immunization. Furthermore, recombinant E2CHIKV induced the highest titers of neutralizing antibodies. Collectively, we believe this is the first report to analyze E2CHIKV-specific humoral and cellular immune responses after immunization with E2CHIKV recombinant protein and DNA pVAX-E2CHIKV vaccine platforms.

    Palavras-Chave: viruses; dna; vaccines; proteins; immunity

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  • IPEN-DOC 27471

    COSTA, ANDREA da; NASCIMENTO, NANCI do ; GALISTEO JUNIOR, ANDRES J.; PASSOS, ALINE B.D. dos; ANDRADE JUNIOR, HEITOR F. de. Radiation effects on Toxoplasma antigens: different immune responses of irradiated intact tachyzoites or soluble antigens in experimental mice models. International Journal of Radiation Biology, v. 96, n. 5, p. 697-706, 2020. DOI: 10.1080/09553002.2020.1704298

    Abstract: Purpose: Purpose: Protein irradiation causes aggregation, chain breakage, and oxidation, enhancing its uptake by antigen-presenting cells. To evaluate if irradiated proteins participate on the protection, we studied the immune response induced in mice immunized with irradiated soluble extracts of T. gondii tachyzoites (STag) or irradiated intact T. gondii RH tachyzoites (RH0.25 kGy). Material and Methods: Soluble extracts of Toxoplasma gondii tachyzoites (STag) were irradiated at different dose by Cobalt-60 source. By polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-Page) we evaluated the effects on primary structures of protein STags induced by irradiation. By Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) we evaluated the difference between humoral immune response induced by irradiated STag or RH tachyzoites in immunized mice from the detection of specific immunoglobulin G (IgG) antibodies in the serum of immunized mice. From challenge with viable RH strain of T. gondii we evaluated the protection induced in the immunized animals. By cytometry we performed the phenotyping of T and B lymphocytes in the peripheral blood of the immunized animals. Results: Irradiation dose of 1.5 kGy induced minimal changes in most proteins, without affecting their antigenicity or immunogenicity. Immunization showed saturation at the dose of 10 µg/mice, with worst response at higher doses. STag irradiated at 1.5  kGy (STag1.5 kGy) induced higher survival and protection similar to T. gondii RH strain irradiated at 0.25 kGy (RH0.25 kGy), with higher serum levels of high affinity IgG compared to STag native. Blood immune memory cells of mice immunized with STag1.5 kGy had higher proportions of CD19+ (cluster of differentiation 19) and CD4+ (cluster of differentiation 14) cells, whereas mice RH0.25 kGy had high proportion of memory CD8+ (cluster of differentiation 8) cells. Conclusions: Our data suggest that major histocompatibility complex type I (MHCI) pathway, appears seem to be used by RH0.25 kGy to generate cytotoxic cells while STag1.5 kGy uses a major histocompatibility complex type II (MHCII) pathway for B-cell memory, but both induce sufficient immune response for protection in mice without any adjuvant. Irradiation of soluble protein extracts enhances their immune response, allowing similar protection against T. gondii in mice as compared to irradiated intact parasites.

    Palavras-Chave: protozoa; parasites; parasitic diseases; gamma radiation; radiation effects; vaccines; immunity; ionizing radiations; cobalt 60; antigens; mice

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  • IPEN-DOC 19555

    CHURA-CHAMBI, ROSA M.; NAKAJIMA, ERIKA; CARVALHO, ROBERTA R. de; MIYASATO, PATRICIA A.; OLIVEIRA, SÉRGIO C.; MORGANTI, LIGIA ; MARTINS, ELIZABETH A.L.. Refolding of the recombinant protein Sm29, a step toward the production of the vaccine candidate against schistosomiases. Journal of Biotechnology, v. 168, p. 511-519, 2013.

    Palavras-Chave: schistosomiasis; parasitic diseases; proteins; escherichia coli; hydrostatics; pressure dependence; vaccines

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  • IPEN-DOC 15644

    FRAGA, TATIANA R.; CHURA-CHAMBI, ROSA M.; GONCALEZ, AMANE P.; MORAIS, ZENAIDE M.; VASCONCELLOS, SILVIO A.; MORGANTI, LIGIA ; MARTINS, ELIZABETH A.L.. Refolding on the recombinant protein OmpA70 from Leptospira interrogans from inclusion bodies using high hydrostatic pressure and partial characterization of its immunological properties. Journal of Biotechnology, v. 148, n. 2-3, p. 156-162, 2010.

    Palavras-Chave: escherichia coli; proteins; hydrostatics; bacteria; inclusions; vaccines; immunity; collagen; endothelium

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  • IPEN-DOC 02687

    GENNARI, S.M. ; DUNCAN, J.L.. Vacina brasileira irradiada, comparada com a britanica 'Dictol', no combate ao dictyocaulus viviparus. Pesquisa Agropecuaria Brasileira, v. 18, n. 8, p. 911-917, 1983.

    Palavras-Chave: calves; dictyocaulus; helminths; vaccines; gamma radiation; comparative evaluations

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

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