Navegação Teses por assunto "tsh"

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  • IPEN-DOC 06555

    PERONI, CIBELE N. . Altos niveis de expressao de tireotrofina humana em celulas de ovario de hamster chines mediante a utilizacao de vetores dicistronicos. 1999. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 86 p. Orientador: Paolo Bartolini.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; recombinant dna; clone cells; ovaries; gene amplification; cell cultures; bioreactors; radioimmunoassay; hormones; pituitary hormones

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  • IPEN-DOC 14185

    ALMEIDA, BEATRIZ E. de . Analise de luteotrofina humana e de gonadotrofina corionica humana, recombinante e natural, por cromatografia liquida de alta eficiencia em fase reversa / Analysis of recombinant and native human lutropin and human chorionic gonadotropin by reversed-phase high performance liquid chromatography . 2009. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, Sao Paulo. 66 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/D.85.2009.tde-19112009-100800

    Abstract: Neste trabalho foram desenvolvidas condições específicas de RP-HPLC para análise de preparações recombinantes e naturais de hLH, de hCG, e de suas subunidades. O hLH e o hCG heterodimérico e suas subunidades e migraram com tempos de retenção (tR) significativamente diferentes, na seguinte ordem de hidrofobicidade crescente: -hCG < -hLH < hCG < hLH < -hCG < -hLH. Nestas condições, onze preparações foram estudadas: o Padrão Internacional recombinante hLH-WHO 96/602, uma preparação comercial recombinante, duas preparações hipofisárias altamente purificadas de hLH, uma preparação recombinante e duas preparações urinárias de hCG e quatro produtos urinários heterogêneos, contendo hLH + hFSH. Todas as preparações de hLH mostraram um tempo de retenção similar para o pico principal (tR = 38,35 ± 0,42 min; DPR = 1,1 %; n = 4 preparações), enquanto o pico principal do hCG migrou cerca de 4% mais rápido, quando comparado a este valor médio. Picos de hLH, hFSH e hCG foram também identificados nas preparações urinárias heterogêneas. O método foi validado para as sete preparações homogêneas, sendo a exatidão, precisão e sensibilidade calculadas com base na curva dose-resposta, altamente linear (r=0,99998; p<0,0001; n=20). A quantificação de diferentes gonadotrofinas nas preparações heterogêneas foi também realizada, embora com claras limitações de exatidão.

    Palavras-Chave: hormones; hcg; fsh; tsh; gonadotropins; chromatography; quantitative chemical analysis

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  • IPEN-DOC 29243

    FREIRE, RENAN P. . Bioquímica estrutural da tireotrofina de Arapaima gigas e sua expressão em células de mamífero / Structural biochemistry of Arapaima gigas thyrotropin and its expression in mammalian cells . 2022. Dissertação (Mestrado em Tecnologia Nuclear) - Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 133 p. Orientador: Carlos Roberto Jorge Soares. DOI: 10.11606/D.85.2022.tde-08112022-105344

    Abstract: Introdução: O Pirarucu (Arapaima gigas) é uma espécie de peixe nativa da bacia amazônica que pode alcançar até 200 kg e dois metros de comprimento. Alvo de pesca predatória e modificações ambientais, especialmente político-econômicas, já se nota um relativo declínio da população local e, segundo órgãos fiscalizadores, a espécie está em possível risco de extinção. Há ainda uma dificuldade no manejo em cativeiro, visto sua gama de necessidades nutricionais e comportamentos que ainda são investigados. A tireotrofina (TSH) atua no controle da reprodução em diferentes espécies de peixes. E do ponto de vista ecológico tem sua expressão modificada quando em contato com substâncias poluentes, como metais pesados e agrotóxicos. O TSH é uma glicoproteína de peso molecular variando de 24-28 kDa formada pela ligação não-covalente de duas subunidades alfa e beta, sendo a alfa comum para outros hormônios glicoproteicos, como o FSH, LH e CG. Sua função é bem estabelecida, participando diretamente na síntese dos hormônios tireoidianos (HTs) que atuam no desenvolvimento embrionário, modulação da atividade cerebral, gonadal, hepática, entre outros. Objetivos: Obter a subunidade beta do TSH de Arapaima gigas, caracterizar sua estrutura in silico e expressar em células de mamífero. Metodologia: Foram utilizadas metodologias de identificação genômica da subunidade beta in silico e construção da estrutura do heterodímero com técnicas de inteligência artificial. Aplicou-se duas ferramentas de predição: gênica (Gnomon) e estrutural (Alphafold), como também se realizou in silico estudos sobre distância evolutiva, dinâmica molecular e propriedades físico-químicas. As informações recuperadas das predições foram em parte confirmadas com PCR de hipófises retiradas de Pirarucus e a expressão de agTSH em células de mamífero HEK293F. Resultados: A similaridade da cadeia beta variou de 40,10-81,60% entre 39 espécies alinhadas com a sequência obtida. São 146 aminoácidos com 12 cisteínas (que formam seis pontes dissulfeto) e um único sítio de N-glicosilação conservados. A árvore filogenética construída indica maior grau de parentesco com a ordem elopiformes e clupeiformes. A estrutura do heterodímero é majoritariamente polar, com predominância de folhas-beta na sua estrutura secundária, sendo uma citocina com nó de cistina (CATH 2.10.90.10). Os estudos de dinâmica molecular da interação do TSH com receptor do seu ancestral comum, Aruanã-dourado (S. formosus), ambos resolvidos por Alphafold, apontam valores comparáveis ao modelo humano, com diferença de valores relacionados a energia de ligação (ΔG) entre 1,50-8,64%, indicando um caminho para estudos in vitro e in vivo. Sua expressão, feita de maneira transiente, obteve rendimento de agTSH 25 mg/L, similar a trabalho anterior com agFSH 28 mg/L, quantificados através de técnicas cromatográficas no meio condicionado. Conclusões: A região codificante e 3' não traduzida da subunidade beta foi identificada e utilizada juntamente com a subunidade alfa para a produção de agTSH em células HEK293. A metodologia utilizada poderá ser aplicada para que novas proteínas da espécie sejam descritas. Muito embora ainda requeria otimização para aumento da expressão, este trabalho contribuirá para que futuros estudos explorem sua atividade biológica, investigando a eficiência quanto à reprodução e melhoria da capacidade reprodutiva em cativeiro do pirarucu.

    Palavras-Chave: pituitary hormones; organic compounds; tsh; fishes; mammals; thyroid hormones; endocrine glands; disturbances; amazon river; biochemistry; structural models; polymerase chain reaction; rna polymerases; artificial intelligence; expert systems; detection

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  • IPEN-DOC 11521

    LOUREIRO, RENAN F. . Caracterização físico-química da foliculotrofina humana (hFSH) recombinante e de suas subunidades, por cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC) em fase reversa: comparação com a preparação de referência de hFSH de origem hipofisária do 'National Hormone and Pituitary Program' dos EUA. 2006. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/D.85.2006.tde-30032012-100440

    Abstract: Um método de cromatografia líquida de alta eficiência por fase reversa (RP-HPLC) para análise qualitativa e quantitativa do hormônio folículo estimulante humano íntegro (hFSH), foi estabelecido e validado quanto à exatidão, precisão e sensibilidade. O FSH humano é um hormônio glicoprotéico dimérico largamente utilizado em medicina reprodutiva tanto para diagnóstico quanto para terapia. A metodologia desenvolvida preserva a integridade da proteína, permitindo a análise da forma heterodimérica intacta, e não somente de suas subunidades, como é normalmente obtida na maioria das condições geralmente empregadas. Esta técnica foi também utilizada para a comparação da hidrofobicidade relativa de preparações de hFSH hipofisária, urinária e derivadas de células de ovário de hamster chinês (CHO) bem como de outros dois hormônios glicoprotéicos, sintetizados na hipófise anterior: hormônio humano estimulante da tireóide (hTSH) e hormônio luteinizante humano (hLH). O menos hidrofóbico dos três hormônios analisados foi o hFSH, seguido do hTSH e do hLH. Uma diferença significativa (p<0,005) foi observada entre o tempo de retenção (tR) das preparações hipofisária e recombinante de hFSH, refletindo diferenças estruturais nas suas cadeias de carboidratos. Duas isoformas principais foram detectadas no hFSH urinário, incluindo uma forma que foi significativamente diferente (p<0,005) das preparações hipofisária e recombinante. Foram demonstradas linearidade da curva dose-resposta (r=0,9965, n=15) para esta metodologia de RP-HPLC, bem como uma precisão inter-ensaio, cujo coeficiente de variação é menor que 4%, para a quantificação de diferentes preparações de hFSH e uma sensibilidade da ordem de 40 ng. Foram também analisados o comportamento cromatográfico e a hidrofobicidade relativa das subunidades individuais das preparações recombinantes e hipofisária de hFSH. Além disso, a exata massa molecular das subunidades individuais de hFSH e do heterodímero foram simultaneamente determinadas por espectrometria de massa MALDI-TOF. A presente metodologia representa, em nossa opinião, uma ferramenta essencial para a caracterização e controle de qualidade deste hormônio, que ainda não consta das principais farmacopéias.

    Palavras-Chave: fsh; tsh; experimental data; liquid column chromatography; gonadotropins; pituitary hormones

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  • IPEN-DOC 00315

    BORGHI, VANIA C. . Contribuição ao conhecimento das alterações do eixo hipotálamo-hipófise-tireóideo na hipoproteinemia experimental em ratos wistar albinos (Rattus Norvegicus Albinus). 1977. Tese (Doutoramento) - Instituto de Biociencias, Universidade de Sao Paulo - IB/USP, Sao Paulo. 108 p. Orientador: Ary dos Santos do Amaral.

    Palavras-Chave: hypothalamus; nutritional deficiency; pituitary gland; proteins; rats; thyroid; tsh

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  • IPEN-DOC 05581

    PERONI, CIBELE N. . Ensaio imunoradiometrico ultra-sensivel de tireotrofina humana (hTsH) obtido mediante a identificacao e minimizacao de ligacoes inespecificas. 1994. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 77 p. Orientador: Paolo Bartolini.

    Palavras-Chave: tsh; immunoradiometric assay; sensitivity analysis

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  • IPEN-DOC 14055

    DAMIANI, RENATA . Expressao estavel de tireotrofina humana (r-hTSH) em celulas de mamifero (CHO) que expressam 'alfa'2,6-sialiltransferase / Stable expression of human thyrotropin (hTSH) in mammalian cells (CHO) expressing 2,6 sialyltransferase . 2009. Dissertacao (Mestrado) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, Sao Paulo. 80 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/D.85.2009.tde-06112009-143353

    Abstract: Uma linhagem celular de CHO, previamente modificada geneticamente pela introdução de cDNA da 2,6 sialiltransferase de rato, gerou, pela primeira vez, um hTSH recombinante com sialilação humanizada (hlsr-hTSH), mais similar ao hormônio nativo, com 61% de ligação de ácido siálico na conformação 2,3 e 39%, na conformação 2,6. O clone mais produtivo, quando submetido à amplificação gênica com 8 M de metotrexato, apresentou um nível de secreção de aproximadamente 2 g de hTSH/106 células/dia, nível este útil para a purificação e caracterização do produto. A massa molecular relativa do heterodímero e das subunidades e do hlsr-hTSH purificado, determinada por espectrometria de massa MALDI-TOF, e a hidrofobicidade relativa, determinada por RP-HPLC, não apresentaram diferenças significativas com relação às preparações de hTSH recombinante derivadas de células CHO sem a modificação devida ao gene da 2,6 sialiltransferase. Entretanto, algumas diferenças foram observadas na composição dos N-glicanos, com mais estruturas tri- e tetra-sialiladas no hlsr-hTSH. O hlsr-hTSH mostrou-se eqüipotente (p>0,05) à preparação comercial de r-hTSH (Thyrogen) e 1,5 vezes mais potente do que a preparação nativa de hTSH (p<0,001), quando analisado por um bioensaio in vivo baseado na capacidade do TSH de estimular a liberação de T4.

    Palavras-Chave: rats; thyroid hormones; tsh; trh; mammals; cho cells; cell cultures; bioassay; in vivo

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  • IPEN-DOC 09617

    MENDONCA, FERNANDA de . Expressao, purificacao e caracterizacao de tireotrofina recombinante humana (rec-hTSH) em celulas de ovario de hamster chines (CHO). 2003. Dissertacao [Mestrado] - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 114 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela.

    Palavras-Chave: tsh; cho cells; bioreactors; cell cultures; purification; chromatography; high-performance liquid chromatography; radioimmunoassay; molecular weight; biotechnology

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  • IPEN-DOC 19942

    DAMIANI, RENATA . Influência do butirato de sódio, da cicloheximida e do cloreto de manganês na produtividade, glicosilação e propriedades biológicas da tireotrofina humana derivada de CHO / Influence of sodium butyrate, cycloheximide and manganese chloride on productivity, glycisylation and biological properties of human thyrotropin CHO-derived . 2013. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. 124 p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/T.85.2014.tde-26022014-111813

    Abstract: A influência do butirato de sódio (NaBu), do cloreto de manganês (MnCl2), combinados ou isolados, e da cicloheximida (CHX) na síntese de tireotrofina humana recombinante (r-hTSH) derivada de células CHO foi investigada pela primeira vez. Com exceção da CHX, que gerou uma redução de 1,5 vezes na produtividade volumétrica, todos os reagentes geraram um aumento (1,4 vezes para o MnCl2 e 3 vezes para o NaBu e NaBu+MnCl2) na produtividade volumétrica. Também foi observada uma diminuição no número de células viáveis com a utilização de todos os reagentes. A adição destes reagentes ao meio de cultura de células CHO produtoras de hTSH gerou também alterações na glicosilação do r-hTSH. As alterações geradas pela presença de CHX foram todas negativas, resultando em uma diminuição de 5,5% no conteúdo de ácido siálico, 10% na ocupação dos sítios de glicosilação, além de uma diminuição no conteúdo de todos os monossacarídeos neutros. Os demais reagentes, por outro lado, resultaram em alterações positivas. A presença de NaBu no meio de cultura acarretou um aumento de 12% no conteúdo de ácido siálico e de 3% na ocupação dos sítios de glicosilação. Com relação às estruturas de carboidratos presentes no hTSH, foi observado um aumento de 14% nas estruturas bi-antenárias, aumento no conteúdo de manose e fucose e uma diminuição no conteúdo de galactose e N-acetilglucosamina. A presença de MnCl2 no meio de cultura resultou em um aumento de 1,7% no conteúdo de ácido siálico e de 1,3% na ocupação dos sítios de glicosilação. Houve ainda um aumento no conteúdo de manose e N-acetilglucosamina e uma diminuição no conteúdo de fucose e galactose. Um aumento de 7% na freqüência de estruturas bi-antenárias foi também observado quando MnCl2 foi utilizado. O uso simultâneo de NaBu e MnCl2 proporcionou um aumento de 14% no conteúdo de ácido siálico e de 3% na ocupação dos sítios de glicosilação, bem como um aumento no conteúdo de todos os monossacarídeos neutros. Não houve, entretanto, alterações na freqüência das estruturas de carboidratos. Apesar de todas as alterações causadas pelos diferentes reagentes, não foram observadas diferenças na atividade biológica ou no comportamento farmacocinético das diferentes preparações de hTSH estudadas. Este estudo é extremamente relevante, tanto do ponto de vista do desenvolvimento de novos biofármacos, quanto do ponto de vista do controle de qualidade das glicoproteínas hormonais já utilizadas na clínica médica.

    Palavras-Chave: butyric acid; sodium compounds; cycloheximide; manganese chlorides; synthesis; trh; tsh; cho cells; glycoproteins

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  • IPEN-DOC 12224

    OLIVEIRA, JOAO E. de. Influência do hospedeiro (CHO) e da estratégia de cultivo nas estruturas glicídicas e propriedades moleculares da tireotrofina humana. 2007. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP, São Paulo. p. Orientador: Maria Teresa de Carvalho Pinto Ribela. DOI: 10.11606/T.85.2007.tde-18092009-173011

    Abstract: Neste trabalho foi desenvolvida pela primeira vez uma estratégia de purificação com duas etapas, uma cromatografia de troca iônica e uma cromatografia líquida de alta eficiência em fase-reversa (RP-HPLC), para obter um hTSH derivado de CHO (r-hTSH-IPEN), que mostrou-se rápida e prática, permitindo um rendimento de 70% e uma pureza > 99%. Um aumento de ~60% na produtividade de r-hTSH-IPEN foi observado quando condições de cultura celular foram alteradas de 5% de CO2 para ar (0,03% CO2). A qualidade dos produtos obtidos em ambas as condições foi avaliada com relação à estrutura dos N-glicanos, aos isômeros de carga e à atividade biológica em comparação com a única preparação comercial conhecida (Thyrogen®) e com uma preparação de referência de origem hipofisária (p-hTSH) do National Hormone and Pituitary Program (NIDDK, EUA). Os N-glicanos identificados nas preparações recombinantes foram do tipo complexo, apresentando estruturas bi-, tri- e tetra- antenárias, algumas fucosiladas, sendo 86-88% sialiladas com níveis variáveis. As três estruturas mais abundantes foram monosialiladas, representando ~69% de todas as formas identificadas nas três preparações. A principal diferença foi encontrada em termos de antenaridade, com 8-10% mais estruturas bi-antenárias na ausência de CO2 e 7-9% mais estruturas tri-antenárias na presença de CO2. No caso do p-hTSH foram identificadas estruturas do tipo complexo, com alta-manose e híbridas, a maioria delas contendo resíduos terminais de ácido siálico e/ou sulfato. As duas estruturas mais abundantes contem um ou dois resíduos de sulfato, sendo que no primeiro caso ele inesperadamente se liga a uma galactose. A porcentagem de ligação do ácido siálico à galactose nas conformações 2-3 e 2-6 foi de 68 ± 10% e 32 ± 10% respectivamente. Não foram observadas diferenças fundamentais nos isômeros de carga, nas três preparações recombinantes, os perfis da focalização isoelétrica mostrando seis bandas distintas no intervalo de pI de 5,39 a 7,35. Uma distribuição consideravelmente diferente, com várias formas na região ácida, foi observada, no entanto, para duas preparações hipofisárias. Uma bioatividade ligeiramente superior (p <0,02) foi encontrada para o r-hTSH-IPEN obtido na presença de CO2 quando as preparações foram analisadas com boa precisão por um simples bioensaio em dose única; esta atividade, no entanto, não é significativamente diferente da atividade do Thyrogen, as duas preparações sendo 1,6 e 1,8 vezes mais potentes do que a preparação de referência (p-hTSH). Podemos concluir que, pelo menos para o caso dos r-hTSH derivados de CHO, diferentes condições de cultivo não afetam significativamente as estruturas dos N-glicanos, distribuição de isómeros de carga ou atividade biológica. Thyrogen e r-hTSH-IPEN, quando comparados com p-hTSH-NIDDK, apresentaram cerca de 7% de aumento da massa molecular determinada por MALDI-TOF-MS. Esta técnica, que permite uma avaliação exata da massa do heterodímero, apresentou valores de MR de 29611, 29839 e 27829, respectivamente. Diferenças significativas foram encontradas entre o r-hTSH e o p-hTSH pelo que se refere às propriedades hidrofóbicas, avaliadas por RP-HPLC. Também foram observadas diferenças relacionadas à composição de carboidratos, principalmente de ácido siálico e galactose, tendo sido encontrado um menor teor destes resíduos no p-hTSH.

    Palavras-Chave: tsh; trh; purification; ion exchange chromatography; high-performance liquid chromatography; cho cells; carbohydrates; bioassay; in vivo

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  • IPEN-DOC 04132

    ARAUJO, EMERSON A. de . Separacao de radioimunoensaios em fase magnetica, com particulas preparadas no IPEN e sua comparacao com as metodologias convencionais. 1991. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 143 p. Orientador: Paolo Bartolini.

    Palavras-Chave: tsh; biological materials; reagents; radioimmunoassay; immune serums; comparative evaluations; antibodies; ligands; separation processes

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  • IPEN-DOC 06041

    MURATA, YOKO . Sintese e caracterizacao do hormonio tireotrofico humano recombinante (rec-hTSH) contendo uma sub unidade beta quimerica (rec-hTSHbeta-CTEP hCGbeta). 1995. Tese (Doutoramento) - Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN/CNEN-SP, Sao Paulo. 78 p. Orientador: Paolo Bartolini.

    Palavras-Chave: tsh; gonadotropins; chimeras; hormones; biotechnology; pituitary gland; fsh; hcg; in vivo; iodine 125; labelled compounds; methionine; radioimmunoassay; recombinant dna; sulfur 35; synthesis; triiodothyronine; recombinant dna; genetic engineering

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Autor: Maprelian

Título: loss of coolant

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

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Operando, inicialmente como uma base de dados referencial o Repositório foi disponibilizado na atual plataforma, em junho de 2015. No Repositório está disponível o acesso ao conteúdo digital de artigos de periódicos, eventos, nacionais e internacionais, livros, capítulos, dissertações, teses e relatórios técnicos.

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